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- Originaltitel:
- Comprehensive functional characterization of a glucosyltransferase from Nicotiana benthamiana
- Übersetzter Titel:
- Umfassende funktionelle Charakterisierung einer Glucosyltransferase aus Nicotiana benthamiana
- Autor:
- Liao, Jieren
- Jahr:
- 2024
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- TUM School of Life Sciences
- Institution:
- Professur für Biotechnologie der Naturstoffe (Prof. Schwab)
- Betreuer:
- Schwab, Wilfried (Prof. Dr.)
- Gutachter:
- Schwab, Wilfried (Prof. Dr.); Liebl, Wolfgang (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- CHE Chemie; CIT Chemie-Ingenieurwesen, Technische Chemie, Biotechnologie
- TU-Systematik:
- CIT 680; CHE 870
- Kurzfassung:
- Protein conformational dynamics play a pivotal role in enzyme catalysis and hold significant implications in bioengineering. Notably, scopoletin exerts a substantial inhibitory effect on a UDP-sugar dependent glucosyltransferase from Nicotiana benthamiana (NbUGT72AY1), prompting the exploration of two intriguing hypotheses: allosteric conformational shift of the protein and substrate-induced conformational shift.
- Übersetzte Kurzfassung:
- Die Konformationsdynamik von Proteinen spielt eine entscheidende Rolle bei der Enzymkatalyse und hat bedeutende Auswirkungen auf die Biotechnik. Insbesondere übt Scopoletin eine erhebliche hemmende Wirkung auf eine UDP-Zucker-abhängige Glucosyltransferase aus Nicotiana benthamiana (NbUGT72AY1) aus, was zur Untersuchung zweier interessanter Hypothesen führte: allosterische Konformationsänderung des Proteins und substratinduzierte Konformationsänderung.
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1732469
- Eingereicht am:
- 24.01.2024
- Mündliche Prüfung:
- 19.06.2024
- Dateigröße:
- 16206216 bytes
- Seiten:
- 98
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20240619-1732469-1-7
- Letzte Änderung:
- 04.10.2024
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