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Original title:
Transition paths of protein-folding probed with optical tweezers
Original subtitle:
Establishing transition path analysis techniques in single-molecule force spectroscopy based on simulation and experiments performed on natural and artificial proteins
Translated title:
Messung von Übergangspfaden der Proteinfaltung mittels optischer Pinzetten
Translated subtitle:
Etablierung von Analysetechniken zur Auswertung von Übergangspfaden in der Einzelmolekül-Kraftspektroskopie basierend auf Simulationen und auf Experimenten mit natürlichen und künstlichen Proteinen.
Author:
Mehlich, Alexander
Year:
2017
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
Fakultät für Physik
Advisor:
Rief, Matthias (Prof. Dr.)
Referee:
Rief, Matthias (Prof. Dr.); Dietz, Hendrik (Prof. Dr.)
Language:
en
Subject group:
PHY Physik
Keywords:
protein-folding, energy landscapes, diffusion, transition paths, friction, roughness, de novo designed proteins, single-molecule, force spectroscopy, optical tweezers
Translated keywords:
Proteinfaltung, Energielandschaften, Diffusion, Übergangspfade, Reibung, Rauheit, Designer-Proteine, Einzelmolekül-Kraftspektroskopie, optische Pinzetten
TUM classification:
PHY 820d
Abstract:
Proteins are essential for life. This work studies protein-folding using high-resolution single-molecule force spectroscopy with optical tweezers. It reveals that transition paths from single-molecule trajectories can be used to reconstruct protein-folding energy landscapes and to estimate internal protein friction. The comparison between the natural protein R15 and the de novo designed Rossmann-fold unveiled that high folding free energies can come at the cost of an increased energy landscape r...     »
Translated abstract:
Proteine sind lebenswichtig. Diese Arbeit untersucht die Proteinfaltung mit Hilfe hochauflösender Einzelmolekül-Kraftspektroskopie mit optischen Pinzetten. Dabei wird gezeigt, dass Übergangspfade von Trajektorien einzelner Proteinmoleküle zur Rekonstruktion von deren Energielandschaften und zur Abschätzung ihrer inneren Reibung verwendet werden können. Der Vergleich zwischen dem natürlichen Protein R15 und dem künstlichen Rossmann-Faltungsmotiv verdeutlicht, dass hohe freie Faltungsenergien mit...     »
Series:
Berichte aus der Biophysik
ISBN:
978-3-8440-5839-0
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1398063
Date of submission:
18.10.2017
Oral examination:
12.12.2017
File size:
48993481 bytes
Pages:
291
Urn (citeable URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20171212-1398063-1-0
Last change:
12.06.2018
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