The complex enzymatic catalysis involved in the forked tetrapyrrole biosynthesis is slowly becoming unravelled. During the last decades, work done on the biochemical and structural fields has contribute to the current knowledge about its several branching pathways. To gain further insight into the complex enzymatic catalysis involved in this metabolism, two enzymes were studied in the present work, namely uroporphyrinogen-III decarboxylase from Nicotiana tabacum and coproporphyrinogen-III oxidase from Escherichia coli. The functional relationships obtained from the structural and modelling analyses for Uroporphyrinogen-III Decarboxylase allowed the proposal for a refined catalytic mechanism. The purification of Oxygen-dependent Coproporphyrinogen-III Oxidase allowed the biochemical characterisation and the initialisation of structural studies.     «

The complex enzymatic catalysis involved in the forked tetrapyrrole biosynthesis is slowly becoming unravelled. During the last decades, work done on the biochemical and structural fields has contribute to the current knowledge about its several branching pathways. To gain further insight into the complex enzymatic catalysis involved in this metabolism, two enzymes were studied in the present work, namely uroporphyrinogen-III decarboxylase from Nicotiana tabacum and coproporphyrinogen-III oxidas...     »

Trotz der großen Bedeutung der Tetrapyrrolbiosynthese für lebende Systeme ist die mechanistische Seite dieser Prozesse noch wenig verstanden. Ein Beitrag zur Klärung dieser offenen Fragen wurde im Rahmen dieser Arbeit versucht, in der zwei Enzyme, die Uroporphyrinogen-III Decarboxylase aus Nicotiana tabacum und die sauerstoffabhängige Coproporphyrinogen-III Oxidase aus Escherichia coli, strukturell und biochemisch untersucht wurden. Die Kristallstrukturanalyse der Uroporphyrinogen-III Decarboxylase aus N. tabacum erlaubt die weitere Differenzierung des katalytischen Mechanismus des Enzyms. Die Isolierung der sauertoffabhängigen Coproporphyrinogen-III Oxidase erlaubt die biochemische Charakterisierung und erste Kristallisationsversuche des Enzyms.     «

Trotz der großen Bedeutung der Tetrapyrrolbiosynthese für lebende Systeme ist die mechanistische Seite dieser Prozesse noch wenig verstanden. Ein Beitrag zur Klärung dieser offenen Fragen wurde im Rahmen dieser Arbeit versucht, in der zwei Enzyme, die Uroporphyrinogen-III Decarboxylase aus Nicotiana tabacum und die sauerstoffabhängige Coproporphyrinogen-III Oxidase aus Escherichia coli, strukturell und biochemisch untersucht wurden. Die Kristallstrukturanalyse der Uroporphyrinogen-III Decarboxyl...     »