Login
- Originaltitel:
- Identification of the human cathelicidin LL-37 as inhibitor of amyloid self-assembly of islet amyloid polypeptide (IAPP) and study of the IAPP/LL-37 cross-interaction
- Übersetzter Titel:
- Identifizierung des humanen Cathelicidins LL-37 als Inhibitor der Amyloidbildung des Inselamyloid-Polypeptids (IAPP) und Untersuchung der IAPP/LL-37 Kreuz-Wechselwirkung
- Autor:
- Armiento, Valentina
- Jahr:
- 2022
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- TUM School of Life Sciences
- Betreuer:
- Kapurniotu, Aphrodite (Prof. Dr.)
- Gutachter:
- Kapurniotu, Aphrodite (Prof. Dr.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- CHE Chemie
- TU-Systematik:
- CHE 820
- Kurzfassung:
- Amyloid self-assembly of islet amyloid polypeptide (IAPP) is linked to pancreatic β-cell degeneration and the pathogenesis of type 2 diabetes. The human cathelicidin LL-37 is known for its antimicrobial, antiviral, and immunoregulatory functions. This thesis reports the identification of the LL-37/IAPP interaction resulting in suppression of IAPP amyloid self-assembly in vitro and biophysical and biochemical studies towards the characterization of the molecular determinants of this interaction.
- Übersetzte Kurzfassung:
- Die amyloide Selbstassoziation des Inselamyloid-Polypeptids (IAPP) ist mit der Degeneration der pankreatischen β-Zellen und Typ 2-Diabetes assoziiert. Das humane Cathelicidin LL-37 ist für seine antimikrobiellen, antiviralen und immunregulatorischen Funktionen bekannt. Diese Arbeit beschreibt die Identifizierung der LL-37/IAPP-Wechselwirkung, die zur Unterdrückung der amyloidogenen Selbstassemblierung von IAPP in vitro führt, sowie biophysikalische und biochemische Untersuchungen zur Charakteris... »
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1624778
- Eingereicht am:
- 22.09.2021
- Mündliche Prüfung:
- 03.03.2022
- Dateigröße:
- 7011391 bytes
- Seiten:
- 187
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20220303-1624778-1-1
- Letzte Änderung:
- 15.09.2022
BibTeX