Um die Proteinfaltung verstehen zu können, sind detaillierte Kenntnisse aller thermodynamischen Zustände von Proteinen nötig. Die vorliegende Arbeit befasst sich mit der Charakterisierung des Ensembles des ungefalteten Zustandes. Ein auf zeitaufgelöstem FRET basierender Ansatz wurde zur Charakterisierung der Konformationen und Dynamiken in ungefalteten Modellpeptiden verwendet. Der Einfluss von Temperatur, Viskosität und Co-Soluten wurde untersucht, um das Maximum der Geschwindigkeit der Kettendynamik zu identifizieren und um die Kräfte, die konformationelle Dynamiken steuern, zu bestimmen.
«
Um die Proteinfaltung verstehen zu können, sind detaillierte Kenntnisse aller thermodynamischen Zustände von Proteinen nötig. Die vorliegende Arbeit befasst sich mit der Charakterisierung des Ensembles des ungefalteten Zustandes. Ein auf zeitaufgelöstem FRET basierender Ansatz wurde zur Charakterisierung der Konformationen und Dynamiken in ungefalteten Modellpeptiden verwendet. Der Einfluss von Temperatur, Viskosität und Co-Soluten wurde untersucht, um das Maximum der Geschwindigkeit der Kettend...
»