Die untersuchten Intermediate von Myoglobin und Hämoglobin enthalten in der Häm-Gruppe ein Fe(II)-Ion im "low-spin", an welches ein Wassermolekül gebunden ist. Ihr Zerfall wurde im Temperaturbereich 180 - 245 K verfolgt. Anhand der Singulärwertzerlegung mit "self-modeling" wurde die Dekomposition der Spektren in die in der Probe vorkommenden Spezies, deren Spektren zum Teil unbekannt waren, durchgeführt. Die mit Hilfe der Kramers-Theorie analysierte Kinetik des Übergangs vom metastabilen Zustand in den stabilen Deoxy-Endzustand, der mit einer Dissoziation des Liganden verbunden ist, wurde mit der Strukturfluktuation in Proteinen in Beziehung gesetzt.
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Die untersuchten Intermediate von Myoglobin und Hämoglobin enthalten in der Häm-Gruppe ein Fe(II)-Ion im "low-spin", an welches ein Wassermolekül gebunden ist. Ihr Zerfall wurde im Temperaturbereich 180 - 245 K verfolgt. Anhand der Singulärwertzerlegung mit "self-modeling" wurde die Dekomposition der Spektren in die in der Probe vorkommenden Spezies, deren Spektren zum Teil unbekannt waren, durchgeführt. Die mit Hilfe der Kramers-Theorie analysierte Kinetik des Übergangs vom metastabilen Zustand...
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