Heat shock protein 90 (Hsp90) ist wegen seiner vielfältigen Substratzahl, die in Signalwege, Zelldifferenzierung, -proliferation und Apoptose involviert sind, essentiell für die Lebensfähigkeit eukaryotischer Zellen. Um diese Funktion zu erfüllen, wird Hsp90 von einer großen Anzahl an Cochaperonen reguliert. Der Bindemechanismus von zwei dieser Cochaperone – Cdc37 und D1054.3 ein Sgt1 Homolog aus
Caenorhabditis elegans, wurde näher untersucht. Darüber hinaus wurde die Abhängigkeit dreier Kinasen vom Hsp90 System analysiert und gezeigt, dass einzelne Kinasen verschiedene Anforderungen an das Hsp90 System haben.
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Heat shock protein 90 (Hsp90) ist wegen seiner vielfältigen Substratzahl, die in Signalwege, Zelldifferenzierung, -proliferation und Apoptose involviert sind, essentiell für die Lebensfähigkeit eukaryotischer Zellen. Um diese Funktion zu erfüllen, wird Hsp90 von einer großen Anzahl an Cochaperonen reguliert. Der Bindemechanismus von zwei dieser Cochaperone – Cdc37 und D1054.3 ein Sgt1 Homolog aus
Caenorhabditis elegans, wurde näher untersucht. Darüber hinaus wurde die Abhängigkeit dreier Kinasen...
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