Die Lysophosphatidsäure (LPA)-induzierte Signaltransduktion in humanen Krebszellen wurde mittels quantitativer massenspektrometrischer Methoden analysiert. Die differentielle Untersuchung der durch LPA und den epidermalen Wachstumsfaktor (EGF) induzierten zellulären Phosphorylierungen wies auf eine ausgeprägte synergistische Signalintegration zwischen der Transaktivierung des EGF-Rezeptors und anderen, von G-Protein gekoppelten Rezeptoren vermittelten Signalwegen hin. Die durch LPA aktivierte Proteintyrosinkinase TEC wurde darüber hinaus als Element der LPA-abhängigen Zellmigration identifiziert und validiert. Weiterführende, zeitaufgelöste Analysen offenbarten ein komplex reguliertes Phosphorylierungsnetzwerk aus G-Protein-Regulatoren, Transkriptionsfaktoren, Modulatoren der Chromatinarchitektur und Elementen der Splicing- und Translationsmaschinerie, sowie die zeitabhängige Phosphorylierung spezifischer Sequenzmotive.
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Die Lysophosphatidsäure (LPA)-induzierte Signaltransduktion in humanen Krebszellen wurde mittels quantitativer massenspektrometrischer Methoden analysiert. Die differentielle Untersuchung der durch LPA und den epidermalen Wachstumsfaktor (EGF) induzierten zellulären Phosphorylierungen wies auf eine ausgeprägte synergistische Signalintegration zwischen der Transaktivierung des EGF-Rezeptors und anderen, von G-Protein gekoppelten Rezeptoren vermittelten Signalwegen hin. Die durch LPA aktivierte Pr...
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