Der L-Typ Kalziumkanal Cav1.2 wird in allen elektrisch erregbaren Zellen, wesentlich auch im Herzen exprimiert und ermöglicht den spannungsabhängigen Kalziumeinstrom (ICa,L). Abgesehen von Spannungsänderungen steuern auch die Proteinkinasen A, Akt/B, C und G, sowie die Kalzium/Calmodulin-abhängige Proteinkinase II (CaMKII) den Kalziumeinstrom über Cav1.2. Ihre Angriffspunkte sind die porenformende α1-Untereinheit und die β-Untereinheit, welche über eine Akt-Konsensussequenz verfügt. Es wurde postuliert, dass Akt eine Erhöhung von ICa,L vermittelt und dass die Phosphorylierung der Konsensussequenz die molekulare Basis dieser Regulation von Cav1.2 ist. Die Ergebnisse dieser Arbeit widerlegen jedoch die Vermutung, dass Akt die Konsensussequenz direkt phosphoryliert. Vielmehr präsentiert sich eine bislang nur als PKA-Phosphorylierungsstelle bekannte Sequenz als Akt-Substrat. Zudem wurde im Rahmen dieser Arbeit eine konstitutiv-aktive Akt Mutante erstellt, welche ein wichtiges Werkzeug ist, um die funktionelle Bedeutung von Akt bei der Regulierung von Cav1.2 näher untersuchen zu können.    «

Der L-Typ Kalziumkanal Cav1.2 wird in allen elektrisch erregbaren Zellen, wesentlich auch im Herzen exprimiert und ermöglicht den spannungsabhängigen Kalziumeinstrom (ICa,L). Abgesehen von Spannungsänderungen steuern auch die Proteinkinasen A, Akt/B, C und G, sowie die Kalzium/Calmodulin-abhängige Proteinkinase II (CaMKII) den Kalziumeinstrom über Cav1.2. Ihre Angriffspunkte sind die porenformende α1-Untereinheit und die β-Untereinheit, welche über eine Akt-Konsensussequenz verfügt. Es wurde po...    »

Der L-Typ Kalziumkanal Cav1.2 wird in allen elektrisch erregbaren Zellen, wesentlich auch im Herzen exprimiert und ermöglicht den spannungsabhängigen Kalziumeinstrom (ICa,L). Abgesehen von Spannungsänderungen steuern auch die Proteinkinasen A, Akt/B, C und G, sowie die Kalzium/Calmodulin-abhängige Proteinkinase II (CaMKII) den Kalziumeinstrom über Cav1.2. Ihre Angriffspunkte sind die porenformende α1-Untereinheit und die β-Untereinheit, welche über eine Akt-Konsensussequenz verfügt. Es wurde postuliert, dass Akt eine Erhöhung von ICa,L vermittelt und dass die Phosphorylierung der Konsensussequenz die molekulare Basis dieser Regulation von Cav1.2 ist. Die Ergebnisse dieser Arbeit widerlegen jedoch die Vermutung, dass Akt die Konsensussequenz direkt phosphoryliert. Vielmehr präsentiert sich eine bislang nur als PKA-Phosphorylierungsstelle bekannte Sequenz als Akt-Substrat. Zudem wurde im Rahmen dieser Arbeit eine konstitutiv-aktive Akt Mutante erstellt, welche ein wichtiges Werkzeug ist, um die funktionelle Bedeutung von Akt bei der Regulierung von Cav1.2 näher untersuchen zu können.     «

Der L-Typ Kalziumkanal Cav1.2 wird in allen elektrisch erregbaren Zellen, wesentlich auch im Herzen exprimiert und ermöglicht den spannungsabhängigen Kalziumeinstrom (ICa,L). Abgesehen von Spannungsänderungen steuern auch die Proteinkinasen A, Akt/B, C und G, sowie die Kalzium/Calmodulin-abhängige Proteinkinase II (CaMKII) den Kalziumeinstrom über Cav1.2. Ihre Angriffspunkte sind die porenformende α1-Untereinheit und die β-Untereinheit, welche über eine Akt-Konsensussequenz verfügt. Es wurde po...    »