Durch Anlegen von Kraft an einzelne Moleküle kann die Kinetik verschiedener biomolekularer Reaktionen hochpräzise gesteuert werden. In dieser Arbeit werden erstmalig mechanisch induzierte Gleichgewichtsübergänge einzelner Calmodulin-Moleküle beobachtet. Die Ligandenabhängigkeit der Proteinfaltungs- und Entfaltungs-Kinetik kann dadurch in großer Genauigkeit untersucht werden. Durch Anlegen von Kraft an Peptid-Liganden kann die Assoziation und Dissoziation dieser Liganden an Calmodulin direkt auf Einzelmolekülebende beobachtet werden. Dadurch können die einzelnen Schritte der Ligandenbindung detailliert aufgelöst werden. Diese Arbeit öffnet die Tür für zukünftige detaillierte Untersuchungen von Proteinfaltung, Ligandenbindung und Konformationsänderungen durch gezielte Steuerung von Reaktionsgeschwindigkeiten unter Kraft.     «

Durch Anlegen von Kraft an einzelne Moleküle kann die Kinetik verschiedener biomolekularer Reaktionen hochpräzise gesteuert werden. In dieser Arbeit werden erstmalig mechanisch induzierte Gleichgewichtsübergänge einzelner Calmodulin-Moleküle beobachtet. Die Ligandenabhängigkeit der Proteinfaltungs- und Entfaltungs-Kinetik kann dadurch in großer Genauigkeit untersucht werden. Durch Anlegen von Kraft an Peptid-Liganden kann die Assoziation und Dissoziation dieser Liganden an Calmodulin direkt auf...     »

Biomolecular reactions can be studied and controlled with unprecedented precision by applying mechanical force to a single molecule. In this study, we report the first observation of mechanically induced equilibrium fluctuations of single calmodulin molecules. The ligand-dependence of protein folding and unfolding kinetics becomes accessible in great detail. By applying force directly to peptide ligands, the association and dissociation of these ligands can be observed on the single molecule level. This work opens the door for future studies on protein folding, ligand binding and conformational changes by controlled manipulation of reaction kinetics under force.     «

Biomolecular reactions can be studied and controlled with unprecedented precision by applying mechanical force to a single molecule. In this study, we report the first observation of mechanically induced equilibrium fluctuations of single calmodulin molecules. The ligand-dependence of protein folding and unfolding kinetics becomes accessible in great detail. By applying force directly to peptide ligands, the association and dissociation of these ligands can be observed on the single molecule lev...     »