Das Prinzip der mehlverbessernden Wirkung der Enzyme Transglutaminase und Glucoseoxidase wurde untersucht. Transglutaminase-katalysierte kovalente Bindungen zwischen Getreide- und Soja- bzw. Milchproteinen entstanden nur bei hohen Enzymkonzentrationen, welche die Teigeigenschaften negativ beeinflussten. Bei den Untersuchungen zum chemischen Wirkungsort der Glucoseoxidase wurde kein Einfluss des Enzyms auf die Konzentration freier Thiolgruppen festgestellt. Auch Addukte zwischen Cystein und Ferulasäure entstanden nicht. Lediglich die phenolischen Verbindungen Ferulasäure und Tyrosin wurden durch Glucoseoxidase beeinflusst, wobei die Wirkung durch die Zugabe des Substrates Glucose und im Präparat enthaltene Nebenaktivitäten verstärkt wurde. Die Konzentration von Dityrosin-Cross-Links bei der Teigbildung wurde erstmals quantitativ bestimmt und ihre Bedeutung im Vergleich mit den rheologisch wichtigen Disulfidbindungen im Teig bewertet.
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Das Prinzip der mehlverbessernden Wirkung der Enzyme Transglutaminase und Glucoseoxidase wurde untersucht. Transglutaminase-katalysierte kovalente Bindungen zwischen Getreide- und Soja- bzw. Milchproteinen entstanden nur bei hohen Enzymkonzentrationen, welche die Teigeigenschaften negativ beeinflussten. Bei den Untersuchungen zum chemischen Wirkungsort der Glucoseoxidase wurde kein Einfluss des Enzyms auf die Konzentration freier Thiolgruppen festgestellt. Auch Addukte zwischen Cystein und Ferul...
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