An increase in ambient temperature pose a threat to any living cell, as heat shock destabilizes the native protein conformation that renders many proteins prone to aggregation. To counteract deleterious aggregation, cells express a certain set of genes that prevent aggregation in the cell, a phenomenon known as the heat shock response. The small heat shock proteins (sHsps) are molecular chaperones and constitute one component of the heat shock response. According to their cellular function as molecular chaperones, sHsps bind to partially unfolded polypeptides to form stable substrate complexes and maintain them in a refolding competent state under conditions detrimental for protein refolding. Here, the temperature-induced conformational changes mediating the temperature activation of Hsp26 were analyzed by fluorescence spectroscopy and FRET. In addition, its kinetic parameters and the energy barrier governing the structural rerangement were determined. It appears that the Hsp26 middle domain is a thermosensor and the intrinsic regulator of chaperone activity.     «

An increase in ambient temperature pose a threat to any living cell, as heat shock destabilizes the native protein conformation that renders many proteins prone to aggregation. To counteract deleterious aggregation, cells express a certain set of genes that prevent aggregation in the cell, a phenomenon known as the heat shock response. The small heat shock proteins (sHsps) are molecular chaperones and constitute one component of the heat shock response. According to their cellular function as mo...     »

Die biologische Struktur von Proteinen ist sensibel auf Änderungen der Umgebungstemperatur. Unter Hitzeschock können viele Proteine ihre natürliche Struktur verlieren und werden in eine für Proteinaggregation anfällige Konformation überführt. Eine Erhöhung der Temperatur stellt demnach eine Bedrohung für alle Lebewesen dar. Um dieser entgegenzuwirken, nehmen Zellen Temperaturunterschiede autonom war und antworten auf Hitzestress mit der Expression von Hitzeschockgenen. Die Produkte sind die Hitzeschockproteine (Hsps), von denen viele molekulare Chaperone sind. Molekulare Chaperone erkennen nicht-native Proteinkonformere, binden diese spezifisch. In dieser Arbeit wurden die temperatur-induzierten Konformationsänderung der Temperaturaktivierung von Hsp26 mittels Fluoreszenzspektroskopie und FRET analysiert. Zudem wurden die kinetischen Parameter dieser Konformationsänderung ermittelt und deren Energiebarriere bestimmt. Die Untersuchungen zeigen, dass die Hsp26 Mitteldomäne ein Temperatursensor ist und die Hsp26 Chaperonaktivität autonom reguliert.     «

Die biologische Struktur von Proteinen ist sensibel auf Änderungen der Umgebungstemperatur. Unter Hitzeschock können viele Proteine ihre natürliche Struktur verlieren und werden in eine für Proteinaggregation anfällige Konformation überführt. Eine Erhöhung der Temperatur stellt demnach eine Bedrohung für alle Lebewesen dar. Um dieser entgegenzuwirken, nehmen Zellen Temperaturunterschiede autonom war und antworten auf Hitzestress mit der Expression von Hitzeschockgenen. Die Produkte sind die Hitz...     »