In dieser Arbeit wurde die Struktur der Bindungsstellen für Cu²⁺ Ionen des rekombinanten menschlichen Proteins hPrP(23–231) bestimmt. Zum Vergleich wurden einzelne Peptidsequenzen des hPrP in verschiedenen Umgebungen herangezogen. Die Untersuchungen wurden mit Hilfe von EPR, ENDOR, und EXAFS Spektroskopie durchgeführt. Mit MD Simulationen wurden sterisch mögliche Strukturen ausgewählt. Zwei klar unterscheidbare Peptid/Cu²⁺ Konfigurationen wurden nachgewiesen (Spezies I und II) und ein zuverlässiges Model für den Kupferbindungsplatz in der "octarepeat" Domäne von PrP entwickelt. Abhängig vom pH, Puffer und Cu²⁺ Beladung herrscht ein Gleichgewicht zwischen den Molekülen, die den Spezies I und II zugeordnet werden können. Die von der Maus abstammende Mutante mPrP bindet in einer von I und II verschiedenen Struktur III.