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Original title:
Structural analysis of the cancer promoting Matrix Metalloproteinase–9 in complexes with novel pharmacological inhibitors
Original subtitle:
Molecular structure of the hemopexin domain of MT1-MMP, including novel dimerization models
Translated title:
Strukturanalysen der an der Krebsentstehung beteiligten Matrix-Metalloproteinase-9 im Komplex mit neuen pharmakologischen Inhibitoren
Translated subtitle:
Strukturmodell der Hemopexin-Domäne von MT1-MMP und neue Dimerisierungs-Modelle
Year:
2006
Document type:
Dissertation
Institution:
Fakultät für Chemie
Advisor:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.)
Referee:
Huber, Robert (Prof. Dr. Dr. h.c.)
Language:
en
Subject group:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie
Controlled terms:
Metalloproteinasen; Metalloproteinaseninhibitor; Biochemische Methode; Röntgenkristallographie
TUM classification:
CHE 832d; CHE 829d; CHE 893d; CHE 890d
Abstract:
Cancer is a life-threatening disorder and one of the major prevailing health problems. The Matrix Metalloproteinase-9, also called gelatinase B, is a critical component of the angiogenic switch driving metastasis in various cancers. Additionally it promotes osteoarthritis, atherosclerosis or heart failure. Under healthy conditions, the MMP-9 proteolytic activity is strictly regulated by the endogenous tissue inhibitors of matrix metalloproteinases (TIMPs), while disruption of this balance leads...    »
Translated abstract:
Lebensbedrohliche Krebserkrankungen sind eines der größten medizinischen Probleme unserer Zeit. Matrixmetalloproteinase 9 (MMP-9), oder Gelatinase B, ist eine der entscheidenden Komponenten bei der Gefäßneubildung, welche die Metastasierung diverser Krebsarten vorantreibt, sowie Osteoarthritis, Atherosklerose und Herzversagen fördert. Im gesunden Zustand wird die proteolytische Aktivität von MMP-9 durch die endogenen Gewebsinhibitoren der Matrixmetalloproteinasen (TIMP) streng reguliert, während...    »
Date of submission:
27.09.2006
Oral examination:
20.11.2006
File size:
4559399 bytes
Pages:
151
Last change:
24.10.2008
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