Single-molecule force spectroscopy reveals the domain hierarchy of DnaK NBD and identifies a folding seed and minimal ATP-binding domain of DnaK
Translated title:
Die Einzelmolekülkraftspektroskopie ermöglicht die Entschlüsselung der Domänenhierarchie von DnaK NBD und identifiziert einen Faltungskeim sowie minimale ATP-bindende Domäne von DnaK
Author:
Bauer, Daniela
Year:
2018
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
Fakultät für Physik
Advisor:
Rief, Matthias (Prof. Dr.)
Referee:
Rief, Matthias (Prof. Dr.); Dietz, Hendrik (Prof. Dr.)
Language:
en
Subject group:
BIO Biowissenschaften; PHY Physik
Keywords:
protein folding, DnaK, chaperone, intermediate, sugar-kinase family
Translated keywords:
Proteinfaltung, DnaK, Chaperon, Intermediate, Zuckerkinase Familie
TUM classification:
PHY 820d
Abstract:
How proteins adopt their fully functional native 3D structure, is still a puzzling question. In this thesis, the folding behavior of the 45kDa nucleotide-binding domain of DnaK was investigated at a single-molecular level using force spectroscopy. We could decipher the folding path as well as a crucial folding seed for this protein. Moreover, a minimal adenosine-binding domain was designed and structurally and biophysically investigated. These results will help to understand the folding and evolution of other members of the sugar-kinase protein family.
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How proteins adopt their fully functional native 3D structure, is still a puzzling question. In this thesis, the folding behavior of the 45kDa nucleotide-binding domain of DnaK was investigated at a single-molecular level using force spectroscopy. We could decipher the folding path as well as a crucial folding seed for this protein. Moreover, a minimal adenosine-binding domain was designed and structurally and biophysically investigated. These results will help to understand the folding and evol...
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Translated abstract:
Wie Proteine ihre funktionale, native Struktur annehmen ist immer noch eine ungeklärte Frage. In dieser Dissertation ist es gelungen den Faltungspfad und einen wichtigen Faltungskeim der 45kDa schweren Nukleotidbindenden Domäne von DnaK mithilfe von Einzelmolekülkraftspektroskopie zu entschlüsseln. Dieser Faltungskeim ist gleichzeitig eine minimale ATP spezifische Bindedomäne, die in Insolation, sowohl strukturell als auch biophysikalisch charakterisiert wurde. Die Resultate dieser Arbeit werden helfen die Faltung und Evolution anderer Mitglieder dieser Zuckerkinase Proteinfamilie zu verstehen.
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Wie Proteine ihre funktionale, native Struktur annehmen ist immer noch eine ungeklärte Frage. In dieser Dissertation ist es gelungen den Faltungspfad und einen wichtigen Faltungskeim der 45kDa schweren Nukleotidbindenden Domäne von DnaK mithilfe von Einzelmolekülkraftspektroskopie zu entschlüsseln. Dieser Faltungskeim ist gleichzeitig eine minimale ATP spezifische Bindedomäne, die in Insolation, sowohl strukturell als auch biophysikalisch charakterisiert wurde. Die Resultate dieser Arbeit werden...
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