Mechanistic Analysis of Conformational Dynamics of the Molecular Chaperone Hsp90
Übersetzter Titel:
Mechanistische Analyse struktureller Dynamik des molekularen Chaperons Hsp90
Autor:
Tippel, Franziska
Jahr:
2017
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Sattler, Michael (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie; CIT Chemie-Ingenieurwesen, Technische Chemie, Biotechnologie
TU-Systematik:
CHE 800d; CIT 900d
Kurzfassung:
Hsp90 belongs to the primary protection system to maintain protein integrity in eukaryotic cells. Two isoforms of Hsp90 occur in yeast as well as in mammalian cells, a constitutively expressed form and a heat inducible one. This work systematically explored the in vitro and in vivo properties of the yeast Hsp90 isoforms and revealed that they differ although they share high sequence identity. To monitor conformational changes in human Hsp90 a fluorescence resonance energy transfer (FRET) system was developed, by comparing three different approaches for site-specific labeling.
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Hsp90 belongs to the primary protection system to maintain protein integrity in eukaryotic cells. Two isoforms of Hsp90 occur in yeast as well as in mammalian cells, a constitutively expressed form and a heat inducible one. This work systematically explored the in vitro and in vivo properties of the yeast Hsp90 isoforms and revealed that they differ although they share high sequence identity. To monitor conformational changes in human Hsp90 a fluorescence resonance energy transfer (FRET) system...
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Übersetzte Kurzfassung:
Hsp90 ist die wichtigste Komponente für die Aufrechterhaltung der Proteinintegrität in eukaryotischen Zellen. In Hefe als auch in Menschen, treten zwei Isoformen auf, eine konstitutiv exprimierte und eine stress-induzierbare Form. Diese Arbeit untersuchte systematisch die in vitro- und in vivo-Eigenschaften der Hefe-Hsp90-Isoformen und zeigte Unterschiede auf, obwohl sie eine hohe Sequenzidentität besitzen. Zur Analyse von Konformationsänderungen in humanem Hsp90 wurde ein FRET-System entwickelt. Dazu wurden drei verschiedene Ansätze zur positionsspezifischen Markierung getestet.
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Hsp90 ist die wichtigste Komponente für die Aufrechterhaltung der Proteinintegrität in eukaryotischen Zellen. In Hefe als auch in Menschen, treten zwei Isoformen auf, eine konstitutiv exprimierte und eine stress-induzierbare Form. Diese Arbeit untersuchte systematisch die in vitro- und in vivo-Eigenschaften der Hefe-Hsp90-Isoformen und zeigte Unterschiede auf, obwohl sie eine hohe Sequenzidentität besitzen. Zur Analyse von Konformationsänderungen in humanem Hsp90 wurde ein FRET-System entwickelt...
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