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- Originaltitel:
- The conformational landscape of the AAA+-ATPase of the 26S proteasome studied by cryo-electron microscopy
- Übersetzter Titel:
- Die Konformationslandschaft der AAA+-ATPase des 26S-Proteasoms untersucht durch Kryo-Elektronenmikroskopie
- Autor:
- Wehmer, Marc Alexander
- Jahr:
- 2017
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- Fakultät für Chemie
- Betreuer:
- Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.)
- Gutachter:
- Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.); Weinkauf, Sevil (Prof. Dr.); Reif, Bernd (Prof. Dr.); Förster, Friedrich (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- CHE Chemie
- TU-Systematik:
- CHE 800d
- Kurzfassung:
- In eukaryotic cells selective protein degradation is mediated by the 26S proteasome. The proteasomal AAA+-ATPase unfolds substrates into the core particle, where proteolysis takes place. Applying single-particle cryo-electron microscopy and image classification to samples in the presence of different nucleotides and nucleotide analogs, we were able to observe four distinct conformational states. In a hitherto unobserved state (s4) the gate of the core particle is open. The resolution of the four conformers allowed for the construction of atomic models of the AAA+-ATPase module as it progresses through the functional cycle.
- Übersetzte Kurzfassung:
- In eukaryotischen Zellen wird der selektive Proteinabbau durch das 26S-Proteasom vermittelt. Die proteasomale AAA+-ATPase entfaltet Substrate in das Kernpartikel, wo die Proteolyse stattfindet. Durch die Anwendung von Einzelpartikel-Kryo-Elektronenmikroskopie und Bildklassifizierung an Proben in Gegenwart verschiedener Nukleotide und Nukleotidanaloga konnten wir vier verschiedene Konformationszustände beobachten. In einem bis dahin unbeobachteten Zustand (s4) ist der Zugang zum Kernpartikel offen. Die Auflösung der vier Konformationen erlaubte uns atomare Modelle des AAA+-ATPase-Moduls zu erstellen, während es durch den Funktionszyklus schreitet.
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1364110
- Eingereicht am:
- 28.06.2017
- Mündliche Prüfung:
- 13.09.2017
- Dateigröße:
- 7931249 bytes
- Seiten:
- 87
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20170913-1364110-1-3
- Letzte Änderung:
- 25.09.2017
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