Biochemische und strukturelle Einsichten der proteolytischen Modifikation kleiner GTPasen durch bakterielle Effektoren aus Salmonella enterica und Vibrio vulnificus
Übersetzter Titel:
Biochemical and structural insights into the proteolytic modification of small GTPases by bacterial effectors from Salmonella enterica and Vibrio vulnificus
Kleine Guanosintriphosphat-bindende Proteine (GTPasen) sind als binäre, molekulare Schaltermoleküle an vielen zellulären Prozessen entscheidend beteiligt. Sie sind daher häufig Ziele bakterieller Enzyme, die kovalente Modifikationen einführen, welche die intrazelluläre Regulation zu Gunsten des pathogenen Erregers manipulieren. Diese Arbeit liefert die erste umfassende biochemische Charakterisierung der beiden bakteriellen GTPase-modifizierenden, regioselektiven Proteasen RRSP und GtgE, gibt molekulare Einsichten in Selektionsmechanismen und deckt ein katalytisches Zentrum neuen Typs auf.
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Kleine Guanosintriphosphat-bindende Proteine (GTPasen) sind als binäre, molekulare Schaltermoleküle an vielen zellulären Prozessen entscheidend beteiligt. Sie sind daher häufig Ziele bakterieller Enzyme, die kovalente Modifikationen einführen, welche die intrazelluläre Regulation zu Gunsten des pathogenen Erregers manipulieren. Diese Arbeit liefert die erste umfassende biochemische Charakterisierung der beiden bakteriellen GTPase-modifizierenden, regioselektiven Proteasen RRSP und GtgE, gibt mol...
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Übersetzte Kurzfassung:
Small guanosine triphosphate-binding proteins (GTPases) play a crucial role as binary molecular switches in many cellular processes. Therefore, they are common targets of specialized bacterial enzymes that introduce covalent modifications aiming to manipulate intracellular regulation in favor of the pathogen. This work provides the first comprehensive biochemical characterization of the two bacterial GTPase-modifying regioselective proteases, RRSP and GtgE providing molecular insights into selection mechanisms and reveals a novel type of catalytic center.
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Small guanosine triphosphate-binding proteins (GTPases) play a crucial role as binary molecular switches in many cellular processes. Therefore, they are common targets of specialized bacterial enzymes that introduce covalent modifications aiming to manipulate intracellular regulation in favor of the pathogen. This work provides the first comprehensive biochemical characterization of the two bacterial GTPase-modifying regioselective proteases, RRSP and GtgE providing molecular insights into selec...
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