Kleine Guanosintriphosphat-bindende Proteine (GTPasen) sind als binäre, molekulare Schaltermoleküle an vielen zellulären Prozessen entscheidend beteiligt. Sie sind daher häufig Ziele bakterieller Enzyme, die kovalente Modifikationen einführen, welche die intrazelluläre Regulation zu Gunsten des pathogenen Erregers manipulieren. Diese Arbeit liefert die erste umfassende biochemische Charakterisierung der beiden bakteriellen GTPase-modifizierenden, regioselektiven Proteasen RRSP und GtgE, gibt molekulare Einsichten in Selektionsmechanismen und deckt ein katalytisches Zentrum neuen Typs auf.
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Kleine Guanosintriphosphat-bindende Proteine (GTPasen) sind als binäre, molekulare Schaltermoleküle an vielen zellulären Prozessen entscheidend beteiligt. Sie sind daher häufig Ziele bakterieller Enzyme, die kovalente Modifikationen einführen, welche die intrazelluläre Regulation zu Gunsten des pathogenen Erregers manipulieren. Diese Arbeit liefert die erste umfassende biochemische Charakterisierung der beiden bakteriellen GTPase-modifizierenden, regioselektiven Proteasen RRSP und GtgE, gibt mol...
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