AA amyloidosis, SAA, NMR, structure of fibrils, polymorphs
Translated keywords:
AA-Amyloidose, SAA, NMR, Struktur der Fibrillen, Polymorphien
TUM classification:
CHE 244; CHE 808
Abstract:
This project uses solid-state NMR to investigate the structure of in vitro prepared Serum Amyloid A (SAA) protein fibrils in bulk using extracted fibrils as seeds. A comparative analysis was conducted between the seeded and non-seeded SAA fibrils to explore potential polymorphic forms of these fibrils. Finally, the impact of heparin on the aggregation mechanism and SAA fibrils' structure was deduced through NMR and biophysical characterizations.
Translated abstract:
Dieses Projekt verwendet Festkörper-NMR, um die Struktur von in vitro hergestellten Serum-Amyloid-A (SAA)-Proteinfibrillen zu untersuchen, bei denen extrahierte Fibrillen als Seed verwendet werden. Eine Vergleichsanalyse wurde zwischen den ge-seedeten und den nicht ge-seedeten SAA-Fibrillen durchgeführt, um mögliche polymorphe Formen dieser Fibrillen zu erforschen. Schließlich wurden die Auswirkungen von Heparin auf den Aggregationsmechanismus und die Struktur der SAA-Fibrillen durch NMR- und biophysikalische Charakterisierungen ermittelt.
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Dieses Projekt verwendet Festkörper-NMR, um die Struktur von in vitro hergestellten Serum-Amyloid-A (SAA)-Proteinfibrillen zu untersuchen, bei denen extrahierte Fibrillen als Seed verwendet werden. Eine Vergleichsanalyse wurde zwischen den ge-seedeten und den nicht ge-seedeten SAA-Fibrillen durchgeführt, um mögliche polymorphe Formen dieser Fibrillen zu erforschen. Schließlich wurden die Auswirkungen von Heparin auf den Aggregationsmechanismus und die Struktur der SAA-Fibrillen durch NMR- und bi...
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