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Original title:
X-ray crystallographic analysis of the ‘ancestral β-subunit protein’ (Anbu) from Hyphomicrobium sp. and the hetero-oligomeric protease ClpP1/2 from Listeria monocytogenes
Translated title:
Röntgenstrukturanalyse des ‚β-Untereinheiten-Vorläufer-Proteins’ (Anbu) aus Hyphomicrobium sp. und der hetero-oligomeren Protease ClpP1/2 aus Listeria monocytogenes
Author:
Vielberg, Marie-Theres
Year:
2017
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
Fakultät für Chemie
Advisor:
Groll, Michael (Prof. Dr.)
Referee:
Groll, Michael (Prof. Dr.); Kaila, Ville (Prof. Dr.)
Language:
en
Subject group:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie
TUM classification:
CHE 800d
Abstract:
Bacteria possess a huge variety of proteases for cellular maintenance and virulence regulation. Two representative candidates were studied via X-ray crystallography. The 'ancestral β-subunit protein' (Anbu) from Hyphomicrobium sp. was characterized to explore the evolutionary roots of the family of proteasomal Ntn-hydrolases, whereas the structure of the ClpP1/2 protease pointed out important differences between homo- and heteromeric ClpP complexes in Listeria monocytogenes.
Translated abstract:
Bakterien verfügen über eine Vielzahl an Proteasen, um ihre Lebensfunktion und Virulenz zu steuern. Zwei repräsentative Vertreter wurden per Röntgenstrukturanalyse untersucht. Mithilfe des ‚β-Untereinheiten-Vorläufer-Proteins‘ (Anbu) aus Hyphomicrobium sp. konnten die evolutionären Wurzeln der Familie der proteasomalen Ntn-Hydrolasen genauer erforscht werden, während die Struktur der ClpP1/2 Protease wichtige Unterschiede zwischen homo- und heteromeren ClpP Komplexen in Listeria monocytogenes au...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1400096
Date of submission:
07.11.2017
Oral examination:
14.12.2017
File size:
6619416 bytes
Pages:
113
Urn (citeable URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20171214-1400096-1-6
Last change:
30.04.2018
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