Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Feige, Matthias (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie
TU-Systematik:
CHE 800d; CIT 900d
Kurzfassung:
Antibodies are essential effectors of the immune system. Within this study different isolated antibody domains were investigated in vitro. First, the role of conserved residues in the VH/VL interface concerning folding, stability and VH/VL binding was assessed. For the CH2 domain, a stability increase was generated by N- or C-terminal amino acid additions. The unfolded nature of the CH1 domain in isolation was studied by amino acid exchanges with CL. Here, a mutant with strong acceleration of the CL induced folding was identified. The obtained data is useful for antibody engineering.
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Antibodies are essential effectors of the immune system. Within this study different isolated antibody domains were investigated in vitro. First, the role of conserved residues in the VH/VL interface concerning folding, stability and VH/VL binding was assessed. For the CH2 domain, a stability increase was generated by N- or C-terminal amino acid additions. The unfolded nature of the CH1 domain in isolation was studied by amino acid exchanges with CL. Here, a mutant with strong acceleration of th...
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Übersetzte Kurzfassung:
Antikörper sind ein essentieller Bestandteil des Immunsystems. Diese Studie beinhaltet eine in vitro Analyse verschiedener, isolierter Antikörperdomänen. Zunächst wurde die Bedeutung hochkonservierter Reste im VH/VL Bindungsbereich bezüglich Faltung, Stabilität und VH/VL Bindung aufgeklärt. Anschließend wurde eine Stabilitätserhöhung der CH2 Domäne mittels C- oder N-terminaler Addition von Aminosäuren generiert. Beim Versuch eine gefaltete CH1 Domäne zu erzeugen wurde eine Mutante identifiziert, die eine stark beschleunigte Faltung in Anwesenheit von CL aufweist.
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Antikörper sind ein essentieller Bestandteil des Immunsystems. Diese Studie beinhaltet eine in vitro Analyse verschiedener, isolierter Antikörperdomänen. Zunächst wurde die Bedeutung hochkonservierter Reste im VH/VL Bindungsbereich bezüglich Faltung, Stabilität und VH/VL Bindung aufgeklärt. Anschließend wurde eine Stabilitätserhöhung der CH2 Domäne mittels C- oder N-terminaler Addition von Aminosäuren generiert. Beim Versuch eine gefaltete CH1 Domäne zu erzeugen wurde eine Mutante identifiziert,...
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