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Originaltitel:
Exploring the Atypical Mechanisms of Protein Ubiquitination by Ariadne E3 Ligases
Übersetzter Titel:
Erforschung der atypischen Mechanismen von Protein-Ubiquitinierung von Ariadne E3 Ligasen
Autor:
Tripathi-Giesgen, Ishita
Jahr:
2023
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
TUM School of Natural Sciences
Institution:
Professur für Zelluläre Proteinbiochemie (Prof. Feige)
Betreuer:
Schulman, Brenda (Prof. Dr.)
Gutachter:
Schulman, Brenda (Prof. Dr.); Feige, Matthias (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
Stichworte:
ARIH1, Salmonella, oxyester, Cul9, Ferroptosis, p53
Übersetzte Stichworte:
ARIH1, Salmonella, Oxyester, Cul9, Ferroptose, p53
TU-Systematik:
BIO 200; CHE 000
Kurzfassung:
Protein ubiquitination regulates multiple cellular processes. This study focuses on mechanism of E3 ligases ARIH1 and Cul9, in different biological pathways. We found ARIH1 to exhibit non-canonical roles by ubiquitinating serine residues or helping Salmonella during infection. Cul9, on the other hand, forms higher assembly complex that is required to bind p53 and protect cells from ferroptosis. This research enhances our understanding of protein ubiquitination by these E3s.
Übersetzte Kurzfassung:
Die Ubiquitinierung von Proteinen reguliert mehrere zelluläre Prozesse. Diese Studie konzentriert sich auf den Mechanismus der E3-Ligasen ARIH1 und Cul9. Wir fanden heraus, dass ARIH1 nicht-kanonische Rollen spielt, indem es Serinreste ubiquitiniert oder während einer Salmonelleninfektion funktioniert. Cul9 hingegen bildet einen höheren komplex, um p53 zu binden und Zellen vor Ferroptose zu schützen. Diese Forschung verbessert unser Verständnis der Protein-Ubiquitinierung durch diese E3s.
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1715490
Eingereicht am:
18.07.2023
Mündliche Prüfung:
15.09.2023
Dateigröße:
123665348 bytes
Seiten:
191
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20230915-1715490-1-2
Letzte Änderung:
15.09.2024
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