Die Proteindynamik von Myoglobin wurde mittels Mößbauer-Spektroskopie untersucht. Dabei konnte ein direkter Zusammenhang zwischen den bei tiefen Temperaturen auftretenden harmonischen Festkörperschwingungen und dem Ligandierungszustand des Hämproteins festgestellt werden. Die bei hohen Temperaturen einsetzende proteinspezifische Dynamik zeigt eine starke Abhängigkeit von der Viskosität des umgebenden Mediums. Zur Beschreibung der proteinspezifischen Bewegung wurde die Bewegungsgleichung der überdämpften Brownschen Oszillation erfolgreich eingesetzt. Anhand eines Vergleichs von Proteinen und Gläsern wurde jedoch deutlich, daß das Brownsche Oszillator- Modell keinen Hinweis auf eine Ähnlichkeit zwischen der Viskosität von Proteinen und Gläsern liefert. Mittels optischer Absorptionsspektroskopie wurde die Relaxation eines metastabilen Zustands von Myoglobin beobachtet. Die Relaxation innerhalb des metastabilen Zustands erfolgt aufgrund der veränderten dynamischen Bedingungen. Die Relaxation in den Grundzustand setzt oberhalb der Temperatur ein, bei der proteinspezifische Dynamik angeregt ist.     «

Die Proteindynamik von Myoglobin wurde mittels Mößbauer-Spektroskopie untersucht. Dabei konnte ein direkter Zusammenhang zwischen den bei tiefen Temperaturen auftretenden harmonischen Festkörperschwingungen und dem Ligandierungszustand des Hämproteins festgestellt werden. Die bei hohen Temperaturen einsetzende proteinspezifische Dynamik zeigt eine starke Abhängigkeit von der Viskosität des umgebenden Mediums. Zur Beschreibung der proteinspezifischen Bewegung wurde die Bewegungsgleichung der über...     »