Selenocystein wirkt als katalytische Aminosäure bei der enzymatischen Aktivität von Redoxproteinen, wie z.B. der Format-Dehydrogenase. Die Selenophosphat-Synthetase, die vom Gen selD kodiert wird, spielt eine wichtige Rolle bei der Regulation des Selenid-Einbaus in die Aminosäure Selenocystein, ausgeführt durch einen spezifischen Reaktionsmechanismus (beschrieben in Böck et al., 1992; Heider & Böck 1993; Böck & Sawers 1996). Die Selenophosphat-Synthetase bildet eine aktivierte Form des Selens, das Selenophosphat (Veres et al., 1992), welches zur Beladung der Serin-tRNASec mit Selen durch die Selenocystein-Synthetase (selA) verwendet wird. Die beladene tRNA wird als Selenocystyl-tRNASec bezeichnet. Im ersten Teil dieser Arbeit wurde versucht, die Struktur des Proteins selD zu lösen, um dadurch den katalytischen Mechanismus der Selenophosphat-Biosynthese aufzuklären. ERp44, eine neues UPR-induziertes ER-Protein wurde erstmals durch Ko-Immunopräzipitation und Massenspektrometrie identifiziert. Das Molekulargewicht des durch Spaltung prozessierten ERp44 beträgt ca. 43,9 kDa. ERp44 bildet gemischte Disulfide mit verschiedenen Proteinen, unter anderen mit beiden humanen Ero1 Homologen (Ero1-Lα und Ero1-Lβ), und mit teilweise entfalteten Ig-Untereinheiten. ERp44 wurde ebenfalls in Gegenwart reduzierender Cysteinreste von InsP3R gefunden. Dies deutet auf eine Regulation der Interaktion mit ERp44 durch den Oxidationszustand der Thiole in InsP3R hin. Darüberhinaus wurde entdeckt, daß Kalziumkonzentrationen im ER-Lumen über 100 μM in vitro zur Dissoziation des ERp44 von InsP3R führen. Im zweiten Teil dieser Arbeit wurde versucht, die Struktur von ERp44 zu lösen. Dies könnte zu einem besseren Verständnis der Modulation des Kalziumtransports und der Bildung von Disulfidbrücken innerhalb des ER-Lumens führen.