Thermoplasma acidophilum mit Cytochrom c und GFP hergestellt. Die jeweiligen Substrate wurden im Inneren der Kammern des 20S Proteasoms rückgefaltet und somit am Austritt durch den Kanal gehindert. Diese Komplexe wurden anschließend mittels verschiedener biochemischer und biophysikalischer Methoden, wie Elektronenmikroskopie, Elektrospray-Ionisations Massenspektrometrie, Röntgenkleinwinkelstreuung und Röntgenkristallographie, untersucht. Aufgrund der erlangten Daten konnte eine Hypothese über den Mechanismus der Substrattranslokation und die daran maßgeblich beteiligten Aminosäurereste aufgestellt werden."/>
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Original title:
Untersuchungen zur Substrattranslokation in das 20S Proteasom aus Thermoplasma acidophilum
Translated title:
Elucidation of substrate translocation into the 20S proteasome from thermoplasma acidophilum
Year:
2006
Document type:
Dissertation
Institution:
Fakultät für Chemie
Advisor:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.)
Referee:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.); Weinkauf, Sevil (Prof. Dr.)
Format:
Text
Language:
de
Subject group:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie
Keywords:
20S Proteasom; Translokation; Host-Guest Komplex
Translated keywords:
20S proteasome; translocation; host-guest complex
Controlled terms:
Thermoplasma acidophilum; Proteasom; Translokation; Enzymsubstrat
TUM classification:
CHE 832d; CHE 827d
Abstract:
Das 20S Proteasom ist eine ca. 700 kDa schwere zylinderförmige, multikatalytische Protease, die von einem zentralen Kanal durchzogen ist. Dieser weitet sich zu drei internen Kammern auf, zwei Vorkammern und einer zentralen Kammer, in der sich die aktiven Zentren befinden. Zur Untersuchung des Mechanismus der Substrattranslokation in das 20S Proteasom wurden "Host-Guest" Komplexe des inhibierten 20S Proteasoms aus Thermoplasma acidophilum mit Cytochrom c und GFP hergestellt. Die jeweiligen Substr...    »
Translated abstract:
The 20S proteasome is a 700 kDa cylinder shaped proteolytic complex. It is traversed by a central channel, which widens into three cavities, two antechambers and one central chamber which harbours the active sites. In order to elucidate the mechanism of substrate translocation into the 20S proteasome, "host-guest" complexes of the inhibited 20S proteasomes from thermoplasma acidophilum with cytochrome c and gfp were formed. The respective substrates were refolded inside the internal cavities of...    »
Publication :
Universitätsbibliothek der Technischen Universität München
Date of submission:
03.11.2005
Oral examination:
16.01.2006
File size:
8024374 bytes
Pages:
180
Last change:
18.06.2007
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