In der vorliegenden Arbeit wurden die Titrationseigenschaften der ionisierbaren Gruppen aller unspezifischen Porine berechnet. Dabei wurde ein in allen Strukturen konserviertes Stabilisierungsmotiv der Ladung im Bereich der engsten Porenregion gefunden, das bedeutende funktionelle Relevanz besitzt. Die Untersuchung der Anionenleitung im Porin Omp32 mittels Moleküldynamiksimulationen führte zur Beschreibung eines neuen, eigenständigen Mechanismus der Ionentranslokation durch ein Kanalprotein. Das zugehörige Profil der Freien Energie zeigt eine Vielzahl an Bindungsstellen im Kanal. Weitere Simulationen an Omp32, eingebettet in eine Membran, konnten die effiziente Attraktion und Bindung von Malat-Ionen an das Protein aus der Lösung zeigen.     «

In der vorliegenden Arbeit wurden die Titrationseigenschaften der ionisierbaren Gruppen aller unspezifischen Porine berechnet. Dabei wurde ein in allen Strukturen konserviertes Stabilisierungsmotiv der Ladung im Bereich der engsten Porenregion gefunden, das bedeutende funktionelle Relevanz besitzt. Die Untersuchung der Anionenleitung im Porin Omp32 mittels Moleküldynamiksimulationen führte zur Beschreibung eines neuen, eigenständigen Mechanismus der Ionentranslokation durch ein Kanalprotein. Das...     »

In this study, the titration properties of the ionizable groups of all unspecific porins were calculated. A motif stabilizing the charges in the narrowest pore region was found which has significant relevance for the function of the porins. An investigation of anion transfer through the porin Omp32 by Molecular Dynamics simulations led to the observation of a novel and unique mechanism of ion translocation through a channel protein. The corresponding free energy profile exhibits a number of binding sites in the channel. Further simulations on Omp32 embedded in a membrane showed that malate ions are efficiently attracted and bound to the protein from the surrounding solution.     «

In this study, the titration properties of the ionizable groups of all unspecific porins were calculated. A motif stabilizing the charges in the narrowest pore region was found which has significant relevance for the function of the porins. An investigation of anion transfer through the porin Omp32 by Molecular Dynamics simulations led to the observation of a novel and unique mechanism of ion translocation through a channel protein. The corresponding free energy profile exhibits a number of bind...     »