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Originaltitel:
Excited state dynamics in fluorescent Proteins (GFP, RFP) and flavoproteins
Übersetzter Titel:
Dynamik angeregter Zustände in Fluoreszierenden Proteinen (GFP, RFP) und Flavoproteinen
Autor:
Schüttrigkeit, Tanja Angela
Jahr:
2004
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Michel-Beyerle, Maria-Elisabeth (Prof. Dr.)
Gutachter:
Weinkauf, Sevil (Prof. Dr.)
Format:
Text
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
Stichworte:
GFP; RFP; photolyase; cryptochrom; fluorescence spectroscopy; internal conversion; energy transfer; electron transfer
Übersetzte Stichworte:
GFP; RFP; Photolyase; Cryptochrom; Fluoreszenzspektroskopie; Innere Konversion; Energietransfer; Elektrontransfer
Schlagworte (SWD):
Proteine; Angeregter Zustand; Fluoreszenzspektroskopie; Flavoenzym
TU-Systematik:
CHE 820d; CHE 832d
Kurzfassung:
Deactivation channels of excited states in green and red fluorescing proteins (GFP, RFP) and mutants as well as flavoproteins have been investigated by steady-state and femtosecond/picosecond time-resolved fluorescence/absorption spectroscopy. Besides fast internal conversion, energy transfer between chromophores in different maturation states in oligomers of DsRed as well as from the antenna molecule to the flavin cofactor in (6-4) photolyase and cryptochrom2 has been established as photophysic...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Mit den Methoden stationärer und femto-/pikosekunden zeitaufgelöster Fluoreszenz/Absorptionsspektroskopie wurden die Desaktivierungswege angeregter Zustände bei grün und rotfluorezierenden Proteinen (GFP, RFP) und ihren Mutanten sowie Flavoproteinen untersucht. Als photophysikalische Primärprozesse wurden schnelle Innere Konversion, Energietransfer zwischen unterschiedlich maturierten Chromophoren in Oligomeren bei RFP und zwischen Antennenpigment und Flavin bei (6-4) Photolyase und Cryptochrom...     »
Veröffentlichung:
Universitätsbibliothek der TU München
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=601377
Eingereicht am:
22.03.2004
Mündliche Prüfung:
11.08.2004
Dateigröße:
3390801 bytes
Seiten:
168
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss2004081108567
Letzte Änderung:
13.06.2007
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