NMR spectroscopy provides a versatile and indispensable methodology for the characterisation of molecular structure and dynamics in modern biochemical research. A part of the present work focuses on fast structural predictions, derived from major NMR parameters and from their similarity between sequence-related proteins. In two isolated apical domains of a large archaeal chaperonin, residues whose conformation was influenced by crystal packing interactions were shown to be highly disordered in solution. For a small class of homologous proteins, the human saposins, residual dipolar couplings were used to validate their common fold. Many proteins are subject to chemical and conformational exchange processes, which are often essential for their function, but may render the molecule unamenable for structural investigations, as in the case of the GM2 activator protein. Several NMR-spectroscopic methods were employed to study hydrogen- and slow conformational exchange kinetics as well as its dependence on pH and temperature in saposin D.     «

NMR spectroscopy provides a versatile and indispensable methodology for the characterisation of molecular structure and dynamics in modern biochemical research. A part of the present work focuses on fast structural predictions, derived from major NMR parameters and from their similarity between sequence-related proteins. In two isolated apical domains of a large archaeal chaperonin, residues whose conformation was influenced by crystal packing interactions were shown to be highly disordered in s...     »

Die NMR-Spektroskopie stellt der modernen biochemischen Forschung ein vielseitiges methodisches Arsenal zur Charakterisierung von molekularer Struktur und Dynamik zur Verfügung. Ein Teil der vorliegenden Arbeit befasst sich mit schnellen strukturellen Vorhersagen aus wichtigen NMR-Parametern sowie deren Ähnlichkeit in sequenziell verwandten Proteinen. Anhand von zwei isolierten apikalen Domänen eines grossen archäalen Chaperonins konnte gezeigt werden, dass einige Aminosäurereste, im Gegensatz zum Kristall, in Lösung eine ungeordnete Konformation einnehmen. In einer kleinen Klasse von homologen Proteinen, den humanen Saposinen, wurden dipolare Restkopplungen zur Validierung der einheitlichen Faltung verwendet. Viele Proteine unterliegen chemischen oder konformativen und für ihre Funktion essentiellen Austauschprozessen, durch die sie jedoch für eine strukturelle Charakterisierung unzugänglich werden, wie zum Beispiel der GM2-Aktivator. Verschiedene NMR-spektroskopische Methoden wurden eingesetzt, um Amid- und Konformationsaustausch sowie dessen pH- und Temperaturabhängigkeit in Saposin D zu untersuchen.     «

Die NMR-Spektroskopie stellt der modernen biochemischen Forschung ein vielseitiges methodisches Arsenal zur Charakterisierung von molekularer Struktur und Dynamik zur Verfügung. Ein Teil der vorliegenden Arbeit befasst sich mit schnellen strukturellen Vorhersagen aus wichtigen NMR-Parametern sowie deren Ähnlichkeit in sequenziell verwandten Proteinen. Anhand von zwei isolierten apikalen Domänen eines grossen archäalen Chaperonins konnte gezeigt werden, dass einige Aminosäurereste, im Gegensatz z...     »