Hsp26, das bekannteste sHsps der Baeckerhefe, liegt unter physiologischen Bedingungen als inaktive, oligomere Speicherform vor. Temperaturerhoehung fuehrt zur Dissoziation des 24mers in eine dimere Spezies. Nach Rueckkehr zu physiologischen Bedingungen reassoziieren Hsp26 Dimere zu einer neuen oligomeren, teilaktivierten Spezies mit identischer Sekundaer- und Tertiaerstruktur, aber leicht veraenderter Quartaerstruktur. Die temperaturinduzierte Dissoziation in Dimere, der primaeren Substratbindespezies, ist eine Voraussetzung fuer seine Chaperonfunktion. Nach der Bindung entfalteter Proteine kommt es zu einer kooperativen Assoziation substratbeladener Dimere und zur Ausbildung neuer, definierter Hsp26-Substrat Komplexe, die im Vergleich zum Hsp26 Oligomer stabilisiert sind. Generell fuehrt die Interaktion mit verschiedenen Substratproteinen zur Ausbildung morphologisch charakteristischer und definierter Hsp26-Substrat Komplexe, wobei die Bindung des ersten Substrates die Morphologie des gemischten Komplexes determiniert.     «

Hsp26, das bekannteste sHsps der Baeckerhefe, liegt unter physiologischen Bedingungen als inaktive, oligomere Speicherform vor. Temperaturerhoehung fuehrt zur Dissoziation des 24mers in eine dimere Spezies. Nach Rueckkehr zu physiologischen Bedingungen reassoziieren Hsp26 Dimere zu einer neuen oligomeren, teilaktivierten Spezies mit identischer Sekundaer- und Tertiaerstruktur, aber leicht veraenderter Quartaerstruktur. Die temperaturinduzierte Dissoziation in Dimere, der primaeren Substratbindes...     »

Under physiological conditions Hsp26, the best known small heat shock protein from the baker's yeast exists as an inactive oligomeric storage form. Upon heat shock Hsp26 dissociates into a dimeric species. Return of physiological conditions leads to the reassociation of the Hsp26 dimers into a new oligomeric, partly activated species with identical secondary and tertiary structure but sligthly different quarternary structure. The temperature induced dissociation into dimers, the primeric substrate binding species, is a prerequisite for its chaperone function. After binding of unfolded proteins the substrate loaded dimers associate into well-defined and stabilized Hsp26-substrate complexes in a cooperative process. In general the interaction with different substrate proteins leads to the formation of morphological characteristic and well-defined Hsp26-substrate complexes while the first substrate bound determines the morphology of the mixed complexes.     «

Under physiological conditions Hsp26, the best known small heat shock protein from the baker's yeast exists as an inactive oligomeric storage form. Upon heat shock Hsp26 dissociates into a dimeric species. Return of physiological conditions leads to the reassociation of the Hsp26 dimers into a new oligomeric, partly activated species with identical secondary and tertiary structure but sligthly different quarternary structure. The temperature induced dissociation into dimers, the primeric substra...     »