Tricorn protease from Thermoplasma acidophilum, a further processor of proteasomal products, was studied. 2.0 Å resolution crystal structure reveals a complex mosaic protein whereby five domains combine to form one of six subunits, which further assemble to form the 3-2-symmetric core protein. Its catalytic residues were visualized by inhibitor complex crystal structures and confirmed by mutageneses. Results of ligand complex structures and mutageneses identify the 7-bladed b-propeller domain as a selective filter and guide of the substrate to the active site, the 6-bladed b-propeller domain as a product route to the surface, the substrate binding by forming a local anti-parallel b-sheet, and the substrate anchoring at Arg131-Arg132.     «

Tricorn protease from Thermoplasma acidophilum, a further processor of proteasomal products, was studied. 2.0 Å resolution crystal structure reveals a complex mosaic protein whereby five domains combine to form one of six subunits, which further assemble to form the 3-2-symmetric core protein. Its catalytic residues were visualized by inhibitor complex crystal structures and confirmed by mutageneses. Results of ligand complex structures and mutageneses identify the 7-bladed b-propeller domain as...     »

Die Tricorn Protease aus Thermoplasma acidophilum, die in dieser Arbeit untersucht wurde, prozessiert Produkte des Proteasoms mit einer Länge von ca. 7-9 Aminosäuren zu Tri- bzw. Tetrapeptiden. Die Kristallstruktur des Enzyms mit einer Auflösung von 2,0 Å zeigt, daß die aus fünf Domänen bestehende Untereinheit zu einem komplexen 3-2-symmetrischen Hexamer assoziiert. Seine katalytischen Reste konnten sowohl durch Komplexe mit Inhibitoren als auch durch Mutagenese des Enzyms lokalisiert werden. Weitere Studien zeigten, daß die 7-blättrige Propellerdomäne einen Filter darstellt, über die das Substrat selektioniert und in das aktive Zentrum geführt wird, während die 6-blättrige Propellerdomäne als Produktausgang identifiziert werden konnte. Diese Arbeit stellt daher einen wichtigen Beitrag zur Klärung des Mechanismus der Proteindegradation dar.     «

Die Tricorn Protease aus Thermoplasma acidophilum, die in dieser Arbeit untersucht wurde, prozessiert Produkte des Proteasoms mit einer Länge von ca. 7-9 Aminosäuren zu Tri- bzw. Tetrapeptiden. Die Kristallstruktur des Enzyms mit einer Auflösung von 2,0 Å zeigt, daß die aus fünf Domänen bestehende Untereinheit zu einem komplexen 3-2-symmetrischen Hexamer assoziiert. Seine katalytischen Reste konnten sowohl durch Komplexe mit Inhibitoren als auch durch Mutagenese des Enzyms lokalisiert werden. We...     »