Die direkte Wechselwirkung zwischen MalY und dem Transkriptionsaktivator MalT aus E. coli wurde durch Affinitätschromatographie nachgewiesen. Die Kristallstruktur der Domäne III von MalT wurde durch multiplen isomorphen Ersatz (MIR) gelöst. Sie weist eine kompakte superhelikale Faltung auf und enthält eine Protein/Protein-Interaktionsfläche sowie eine potentielle Bindungsstelle für Maltotriose. Auf Grundlage dieser Daten konnte ein Modell für die Regulation der MalT-Aktivität über eine Domäne III-vermittelte Oligomerisierung entwickelt werden. Anhand der Struktur konnte außerdem ein repetitives Sequenzmotiv definiert werden, daß in weiteren Regulatorproteinen mit möglicherweise ähnlichem Mechanismus identifiziert werden konnte. Die Strukturen der Pyridoxal-5‘-phosphat-abhängigen Cystathionin-g-Synthase aus N. tabacum sowie dreier Inhibitorkomplexe wurden durch molekularen Ersatz gelöst. Sie zeigen, welche Aminosäuren für die Erkennung und Bindung von Liganden verantwortlich sind. Der Komplex mit 5-Carboxymethylthio-3-(3’-chlorophenyl)-1,2,4-oxadiazol ermöglichte die Identifizierung einer bisher unbekannten hydrophoben Bindungstasche, die für die Entwicklung spezifischer Inhibitoren ausgenutzt werden kann. Das der Cystathionin-g-Synthase verwandte humane Enzym Cystathionin-g-Lyase wurde kloniert, gereinigt und kristallisiert. Katalyse und Inhibition des Enzyms wurden kinetisch untersucht, und das als Leitstruktur für die Pestizid-Entwicklung vorgeschlagene L-Aminoethoxyvinylglycin wurde so als überraschend potenter Inhibitor des humanen Enzyms identifiziert.