Die Gene der Riboflavin-Biosynthese liegen bei B. subtilis in einem Operon. Es konnte gezeigt werden, dass ribG für ein Enzym codiert, dass den 2. und 3. Schritt der Biosynthese katalysiert. Dabei erfolgt zunächst eine Desaminierung und anschließend eine reduktive Ringöffnung. Beiden Funktionen konnten auch für das homologe und ebenfalls charakterisierte Protein RibD aus E. coli nachgewiesen werden. Von einem dritten, an der Riboflavin-Biosynthese beteiligten Enzym, der 3,4-Dihydroxy-2-butanon-4-phosphat-Synthase, wurde die Raumstruktur mittels NMR-Spektroskopie aufgeklärt. Sie weist ein bisher nicht bekanntes Faltungsmuster mit einem gedrehten zentralen b-Faltblatt aus 8 Strängen und 10 flankierenden a-Helices auf. Durch NMR-Experimente zur Untersuchung der chemischen Verschiebungen gelang auch die Bestimmung der Substratbindungsstelle.     «

Die Gene der Riboflavin-Biosynthese liegen bei B. subtilis in einem Operon. Es konnte gezeigt werden, dass ribG für ein Enzym codiert, dass den 2. und 3. Schritt der Biosynthese katalysiert. Dabei erfolgt zunächst eine Desaminierung und anschließend eine reduktive Ringöffnung. Beiden Funktionen konnten auch für das homologe und ebenfalls charakterisierte Protein RibD aus E. coli nachgewiesen werden. Von einem dritten, an der Riboflavin-Biosynthese beteiligten Enzym, der 3,4-Dihydroxy-2-butanon-4...     »

In B. subtilis genes of the riboflavin biosynthesis are localized in one operon. It was possible to show, that ribG codes for a bifunctional enzyme catalyzing the second and third steps in the pathway. The enzyme is synthesizing a deamination followed by the subsequent reduction of the ribosyl side chain. In this work it was also proved that both reactions can be synthesized by the homologous protein from E. coli (RibD), too. The structure of a third protein which is involved in the riboflavin biosynthesis was clarify by NMR-spectroscopy. A unique a-b fold was found. with a complex topology comprised of a central mixed eight-stranded b-sheet onto which 10 a-helices pack. By chemical shift experiments it was further more possible to identify the substrate binding sites.     «

In B. subtilis genes of the riboflavin biosynthesis are localized in one operon. It was possible to show, that ribG codes for a bifunctional enzyme catalyzing the second and third steps in the pathway. The enzyme is synthesizing a deamination followed by the subsequent reduction of the ribosyl side chain. In this work it was also proved that both reactions can be synthesized by the homologous protein from E. coli (RibD), too. The structure of a third protein which is involved in the riboflavin b...     »