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Originaltitel:
Visualizing chaperonin function in protein folding by cryo-electron tomography
Übersetzter Titel:
Visualisierung der Chaperonin-Funktion in der Proteinfaltung mittels Kryo-Elektronentomographie
Autor:
Wagner, Jonathan
Jahr:
2024
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
TUM School of Natural Sciences
Institution:
Lehrstuhl für Biotechnologie (Prof. Buchner)
Betreuer:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.)
Gutachter:
Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.); Hartl, Franz-Ulrich (Prof. Dr.); Fernández-Busnadiego, Rubén (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
TU-Systematik:
CHE 800; CIT 900
Kurzfassung:
We used in situ cryoelectron tomography to explore GroEL's function in cells, clarifying the chaperonin cycle and folding stoichiometry. In situ analysis of GroEL:ES chambers, validated by high-resolution structures obtained in vitro, revealed the presence of encapsulated folded substrate protein prior to release into the cytosol. Based on a comprehensive quantification and conformational analysis of chaperonin complexes, we propose a GroEL/ES reaction cycle in vivo that consists of linked asymm...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Wir verwendeten in situ Kryo-Elektronentomographie, um die Funktion von GroEL in Zellen zu erforschen und den Chaperonin-Zyklus sowie dessen Stöchiometrie zu klären. In situ Analysen der GroEL:ES-Kammern, bestätigt durch hochauflösende in vitro Strukturen, zeigten die Anwesenheit von gefaltetem Substratprotein in der Kammer. Basierend auf der umfassenden Quantifizierung und konformationellen Analyse der Chaperonin-Komplexe schlagen wir einen GroEL/ES-Reaktionszyklus in vivo vor, der aus verbunde...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1733791
Eingereicht am:
29.01.2024
Mündliche Prüfung:
02.04.2024
Dateigröße:
10803305 bytes
Seiten:
165
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:bvb:91-diss-20240402-1733791-1-3
Letzte Änderung:
31.12.2024
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