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Originaltitel:
Biochemische und strukturelle Charakterisierung nicht klassifizierter Glykosidhydrolasen aus anaeroben, thermophilen Bakterien
Übersetzter Titel:
Biochemical and structural characterization of unclassified glycoside hydrolases from anaerobic, thermophilic bacteria
Autor:
Baudrexl, Melanie Julia
Jahr:
2023
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
TUM School of Life Sciences
Betreuer:
Liebl, Wolfgang (Prof. Dr.)
Gutachter:
Liebl, Wolfgang (Prof. Dr.); Benz, Johan Philipp (Prof. Dr.)
Sprache:
de
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften
Stichworte:
Glykosidhydrolase, CAZy, GH-Familie, Rhamnosidase, GH106, Arabinofuranosidase, Galaktofuranosidase, GH159, 3D-Struktur, Kristallisierung, GH43, GH43_10, GH43_16, Axh-md2,3 Aktivität, HPAEC-PAD
Übersetzte Stichworte:
Glycoside hydrolases, CAZy, GH family, rhamnosidase, GH106, arabinofuranosidase, galactofuranosidase, GH159, 3D structure, crystallization, GH43, GH43_10, GH43_16, Axh-md2,3 activity, HPAEC-PAD
TU-Systematik:
BIO 250
Kurzfassung:
In dieser Arbeit wurden neue Glykosidhydrolasen aus überwiegend thermophilen Organismen heterolog in E. coli exprimiert und mit verschiedenen Modellsubstraten auf Aktivität untersucht. Es wurden hitzestabile α-L-Rhamnosidasen aus GH106 charakterisiert, und die Funktion und erste Struktur von β-D-Galactofuranosidasen mit α-L-Arabinofuranosidaseaktivität aus GH159 untersucht. Zudem wurde die unterschiedliche Funktionalität von Modulen der Arabinoxylan Arabinofuranohydrolase Ts_Axh43A beschrie...     »
Übersetzte Kurzfassung:
In this work, novel glycoside hydrolases from predominantly thermophilic organisms were heterologously expressed in E. coli and screened for activity using various model substrates. Heat-stable α-L-rhamnosidases from GH106 were characterized, and the function and initial structure of β-D-galactofuranosidases with α-L-arabinofuranosidase activity from GH159 were investigated. In addition, the different functionality of modules of the arabinoxylan arabinofuranohydrolase Ts_Axh43A was described.
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1710785
Eingereicht am:
30.05.2023
Mündliche Prüfung:
14.11.2023
Dateigröße:
7310912 bytes
Seiten:
227
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20231114-1710785-1-2
Letzte Änderung:
02.12.2023
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