Login
- Originaltitel:
- Mechanistic studies of GID/CTLH E3 ubiquitin ligases
- Übersetzter Titel:
- Mechanistische Untersuchungen der GID/CTLH E3 Ubiquitinligasen
- Autor:
- Chrustowicz, Jakub
- Jahr:
- 2022
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- Fakultät für Chemie
- Betreuer:
- Schulman, Brenda (Prof., Ph.D.)
- Gutachter:
- Schulman, Brenda (Prof., Ph.D.); Sattler, Michael (Prof. Dr.); Dikic, Ivan (Prof., Ph.D.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- CHE Chemie
- Stichworte:
- ubiquitin, E3 ligase, N-degron, GID, CTLH
- TU-Systematik:
- CHE 800
- Kurzfassung:
- The integrative structural, biochemical, and cell biology data revealed mechanistic principles of substrate targeting by evolutionarily conserved GID/CTLH E3 ubiquitin ligases. The pliable substrate receptors adapt their conformations to recognize various N-terminal peptide/degron sequences, whereas the chelator-like supramolecular assembly of a catalytically active E3 ligase core configures multi-pronged targeting of oligomeric substrates. The revealed principles provide a conceptual framework... »
- Übersetzte Kurzfassung:
- Die integrativen, strukturellen, biochemischen und zellbiologischen Experimente gaben Aufschluss über mechanistische Prinzipien der Substratausrichtung von evolutionär konservierten GID/CTLH E3 Ubiquitinligasen. Die flexiblen Substratrezeptoren passen ihre Konformationen an um verschiedene N-terminale Peptide bzw. Degrons zu erkennen, während der Chelator-ähnliche supermolekulare Komplex eines aktiven E3 Ligase Kerns für die mehrgleisige Ubiquitinierung von oligomeren Substraten sorgt. Die darge... »
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1633713
- Eingereicht am:
- 23.11.2021
- Mündliche Prüfung:
- 11.02.2022
- Dateigröße:
- 11744848 bytes
- Seiten:
- 81
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20220211-1633713-1-4
- Letzte Änderung:
- 21.03.2022
BibTeX