The reasons for the fat-like properties of a lupin protein isolate obtained by dilutive precipitation were studied in detail. Microscopic techniques revealed process-dependent formation of protein micelles. Rheological measurements showed the protein micelles sliding against each other leading to liquid-like properties and thereby mimicking the physical function of oil droplets. Protein flexibility played a key role in the optimal reorientation of functional amino acid side chains and enabled high protein solubility and forefront emulsifying capacity. Sulphur-rich conglutins α and γ were assumed to be involved in protein micelle stabilisation.     «

The reasons for the fat-like properties of a lupin protein isolate obtained by dilutive precipitation were studied in detail. Microscopic techniques revealed process-dependent formation of protein micelles. Rheological measurements showed the protein micelles sliding against each other leading to liquid-like properties and thereby mimicking the physical function of oil droplets. Protein flexibility played a key role in the optimal reorientation of functional amino acid side chains and enabled hi...     »

Die Ursachen für die fettartigen Eigenschaften eines durch Verdünnung gefällten Lupinenproteinisolats wurden untersucht. Das Proteinisolat wies mizellare Proteinstrukturen und ein flüssigkeitsartiges Verhalten auf. Dies war durch Vorbeigleiten der Proteinmizellen untereinander erklärbar so dass die Mizellen die physikalische Funktion von Öltröpfchen nachahmten. Die hohe Proteinflexibilität und optimale Ausrichtung bestimmter Aminosäureseitenketten ermöglichten eine gute Löslichkeit und technofunktionelle Eigenschaften wie z. B. eine hohe Emulsionskapazität. Die schwefelreichen Conglutine α und γ trugen entscheidend zur Stabilisierung der Proteinmizellen bei.     «

Die Ursachen für die fettartigen Eigenschaften eines durch Verdünnung gefällten Lupinenproteinisolats wurden untersucht. Das Proteinisolat wies mizellare Proteinstrukturen und ein flüssigkeitsartiges Verhalten auf. Dies war durch Vorbeigleiten der Proteinmizellen untereinander erklärbar so dass die Mizellen die physikalische Funktion von Öltröpfchen nachahmten. Die hohe Proteinflexibilität und optimale Ausrichtung bestimmter Aminosäureseitenketten ermöglichten eine gute Löslichkeit und technofun...     »