Proteine in ihrer nativen Umgebung existieren als dynamisches Ensemble vielfältiger Konformationen. Der Hauptfokus dieser Arbeit lag in der Entwicklung einer neuartigen Herangehensweise zur Erstellung dynamischer Ensembles für Multidomänen-Proteine. Sie basiert auf einer globalen Analyse zeitkorrelierter Abstandsverteilungen, welche auf einzelmolekularer Ebene mittels Förster Resonanz Energietransfer (FRET) gewonnen wurden. Die Anwendung dieses Hybridansatzes auf das Hitzeschock Protein 90 (Hsp90) ermöglichte die Entflechtung verschachtelter lokaler und globaler Konformationsänderungen und ergab neue mechanistische Einblicke. Ein neuartiges Mikrofluidiksystem und ein innovativer optischer Aufbau sind weitere technologische Errungenschaften, welche zur Detektion von transienten Protein-Protein Interaktionen und dynamischen Multiproteinkomplexen konzipiert wurden.
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Proteine in ihrer nativen Umgebung existieren als dynamisches Ensemble vielfältiger Konformationen. Der Hauptfokus dieser Arbeit lag in der Entwicklung einer neuartigen Herangehensweise zur Erstellung dynamischer Ensembles für Multidomänen-Proteine. Sie basiert auf einer globalen Analyse zeitkorrelierter Abstandsverteilungen, welche auf einzelmolekularer Ebene mittels Förster Resonanz Energietransfer (FRET) gewonnen wurden. Die Anwendung dieses Hybridansatzes auf das Hitzeschock Protein 90 (Hsp9...
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