Antibodies are key players in the immune response. Within the last years they have gained importance for therapeutical applications and in diagnostics. Therefore understanding the folding behavior and stability of single domains of IgG antibodies is very important. Biotechnological applications ask for specific biophysical properties which can be achieved by modifying the sequence or structure of antibodies. For this task, a deeper knowledge is required. Within this thesis these properties are studied, as well as the behavior of antibodies at acidic pH, which plays a role in industrial production. Additionally, the function of conserved amino acid residues in the interface of the variable domains was determined in a mutational study. Structure, stability, interaction and functionality were addressed. These results improve our knowledge on the basic structural characteristics of immunoglobulins.      «

Antibodies are key players in the immune response. Within the last years they have gained importance for therapeutical applications and in diagnostics. Therefore understanding the folding behavior and stability of single domains of IgG antibodies is very important. Biotechnological applications ask for specific biophysical properties which can be achieved by modifying the sequence or structure of antibodies. For this task, a deeper knowledge is required. Within this thesis these properties are s...     »

Antikörper sind zentrale Proteine der Immunabwehr. Sie spielen in den letzten Jahren eine zunehmend wichtige Rolle in der Therapie und Diagnostik. Aus diesen Gründen ist ein grundlegendes Verständnis des Faltungsverhalten und der Stabilität einzelner Domänen der IgG Klasse von großer Bedeutung. Zudem sind für die biotechnologische Anwendung von Antikörpern oft Änderungen auf Sequenz- oder Strukturebene nötig, um gezielt Eigenschaften zu optimieren. In der vorliegenden Arbeit wurden diese Aspekte, sowie das Verhalten von Antikörpern bei sauren pH Werten, welche in der Produktion auftreten, analysiert. Zudem wurde die Rolle der konservierten Reste in der Kontaktfläche zwischen den variablen Domänen in einer Mutationsstudie auf deren Einfluss bezüglich Struktur, Stabilität, Interaktion und Funktionalität bestimmt. Die Ergebnisse erweitern unsere Kenntnisse bezüglich grundlegender struktureller Eigenschaften der Immunglobuline.     «

Antikörper sind zentrale Proteine der Immunabwehr. Sie spielen in den letzten Jahren eine zunehmend wichtige Rolle in der Therapie und Diagnostik. Aus diesen Gründen ist ein grundlegendes Verständnis des Faltungsverhalten und der Stabilität einzelner Domänen der IgG Klasse von großer Bedeutung. Zudem sind für die biotechnologische Anwendung von Antikörpern oft Änderungen auf Sequenz- oder Strukturebene nötig, um gezielt Eigenschaften zu optimieren. In der vorliegenden Arbeit wurden diese Aspekt...     »