This thesis investigated how stress signals are transferred to the autophagy-machinery. The focus of our work was the protein kinase ULK1, the homolog of the Atg1-protein, a key initiator of autophagy in yeast. We showed that ULK1 interacts with the central cellular energy sensor AMPK and that ULK1 is a novel AMPK-substrate. Unprecedented in the literature, we determined amino acid residues in ULK1 that are specifically phosphorylated under stress conditions, and for three of these residues, we demonstrated phosphorylation by AMPK. Taken together, our results provide multiple entry points into further studies on the regulation of autophagy by ULK1.      «

This thesis investigated how stress signals are transferred to the autophagy-machinery. The focus of our work was the protein kinase ULK1, the homolog of the Atg1-protein, a key initiator of autophagy in yeast. We showed that ULK1 interacts with the central cellular energy sensor AMPK and that ULK1 is a novel AMPK-substrate. Unprecedented in the literature, we determined amino acid residues in ULK1 that are specifically phosphorylated under stress conditions, and for three of these residues, we...     »

Ausgehend von der Proteinkinase ULK1, dem Homologen eines Schlüsselinitiators von Autophagie in Hefe, Atg1, wurde die grundsätzliche Frage untersucht, wie Stresssignale auf die Autophagiemaschinerie übertragen werden. Es wurde gezeigt, dass ULK1 mit dem zentralen zellulären Energiesensor AMPK interagiert und dass es sich bei ULK1 um ein neuartiges AMPK-Substrat handelt. Erstmals wurden Aminosäurereste in ULK1 bestimmt, die spezifisch unter Stressbedingungen phosphoryliert werden und die Phosphorylierung von drei dieser Aminosäurereste wurde eindeutig AMPK zugeordnet. Insgesamt eröffnen die vorgestellten Ergebnisse zahlreiche Ansatzpunkte für weitergehende Studien zur Regulation von Autophagie durch ULK1.     «

Ausgehend von der Proteinkinase ULK1, dem Homologen eines Schlüsselinitiators von Autophagie in Hefe, Atg1, wurde die grundsätzliche Frage untersucht, wie Stresssignale auf die Autophagiemaschinerie übertragen werden. Es wurde gezeigt, dass ULK1 mit dem zentralen zellulären Energiesensor AMPK interagiert und dass es sich bei ULK1 um ein neuartiges AMPK-Substrat handelt. Erstmals wurden Aminosäurereste in ULK1 bestimmt, die spezifisch unter Stressbedingungen phosphoryliert werden und die Phosphor...     »