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Originaltitel:
Single-Molecule Experiments on Enzymatic Peptidyl-Prolyl-Isomerization
Originaluntertitel:
Controlling the folding kinetics of single proteins with a new fast-force-jump single-molecule force spectroscopy protocol for optical tweezers.
Übersetzter Titel:
Einzelmolekülexperimente zu Enzymatischer Peptidyl-Prolyl-Isomerisierung
Übersetzter Untertitel:
Beeinflussung der Faltungskinetik einzelner Proteine mit einem neuartigen Einzelmolekülkraftspektroskopieprotokoll schneller Kraftsprünge für die optische Pinzette.
Autor:
Merkel, Ulrich
Jahr:
2019
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Physik
Betreuer:
Rief, Matthias (Prof. Dr.)
Gutachter:
Rief, Matthias (Prof. Dr.); Bausch, Andreas (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
PHY Physik
Stichworte:
Filamin A, SlyD, optical tweezers, Enzymatic Peptidyl-Prolyl-Isomerization, fast force-jumps
Übersetzte Stichworte:
Filamin A, SlyD, optische Pinzette, Enzymatische Peptidyl-Prolyl-Isomerisierung, schnelle Kraftsprünge
TU-Systematik:
PHY 820d
Kurzfassung:
Proline cis-trans-isomerization is a regulatory mechanism in many biological processes. The slow isomerization transition is catalyzed by isomerases, a ubiquitous class of enzymes. To study the enzymatic isomerization on single molecule level, a high-resolution optical trap was built in the frame of this work. Using a novel fast-force jump protocol, SlyD catalyzed isomerization in filamin A domain 20 was investigated. Thereby, the kinetic network of domain 20 was fully characterized in the prese...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Prolin cis-trans-Isomerisierung ist in vielen biologischen Prozessen ein Regulationsmechanismus. Die langsame Isomerisierung wird von Isomerasen, einer weit verbreiteten Enzymklasse katalysiert. Um die enzymatische Isomerisierung an einzelnen Molekülen zu untersuchen wurde im Rahmen dieser Arbeit eine hochauflösende optische Pinzette gebaut. Mit einem neuartigen Messprotokoll schneller Kraftsprünge wurde SlyD katalysierte Isomerisierung in der Domäne 20 von Filamin A erforscht. Erstmals wurde d...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1473466
Eingereicht am:
13.02.2019
Mündliche Prüfung:
30.04.2019
Dateigröße:
106166031 bytes
Seiten:
151
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20190430-1473466-1-4
Letzte Änderung:
10.05.2019
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