Proteine sind in Abhängigkeit von Temperatur und Druck durch ellipsenförmige Phasendiagramme charakterisiert. In dieser Arbeit wurden Druck- und Temperaturdenaturierungsexperimente an einem modifizierten Cytochrom c-Protein in einer Diamantambosszelle durchgeführt. Der Phasenübergang wurde anhand der Änderungen im laserinduzierten Fluoreszenzspektrum detektiert. Über die Änderungen in den Wechselwirkungen zwischen Chromophor und Umgebung, die sich in den Spektren widerspiegeln, konnten die unterschiedlichen Modellvorstellungen von Druck- und Temperaturdenaturierungen bestätigt sowie das vollständige Stabilitätsdiagramm von Zn-Mesoporphyrin-Cytochrom c ausgemessen werden. Zusätzlich wurde der Wechselwirkungsradius der Farbstoffsonde im Protein über Lochbrennspektroskopie abgeschätzt.     «

Proteine sind in Abhängigkeit von Temperatur und Druck durch ellipsenförmige Phasendiagramme charakterisiert. In dieser Arbeit wurden Druck- und Temperaturdenaturierungsexperimente an einem modifizierten Cytochrom c-Protein in einer Diamantambosszelle durchgeführt. Der Phasenübergang wurde anhand der Änderungen im laserinduzierten Fluoreszenzspektrum detektiert. Über die Änderungen in den Wechselwirkungen zwischen Chromophor und Umgebung, die sich in den Spektren widerspiegeln, konnten die unter...     »

The stability of proteins as a function of pressure and temperature is characterized by elliptic phase diagrams. In this work pressure- and temperature-induced denaturation experiments on a modified cytochrome c protein in a diamond anvil cell were carried out. The determination of the phase transition was possible by the change in the laser-induced fluorescence spectrum. The change in the interactions between chromophore and environment results in a characteristic spectral pattern, confirming different models for the explanation of pressure- and temperature-induced denaturation. The complete stability diagram of Zn-mesoporphyrin cytochrome c was determined. In addition, the interaction radius of the dye probe inside the protein was estimated by using pressure-tuning hole-burning spectroscopy.     «

The stability of proteins as a function of pressure and temperature is characterized by elliptic phase diagrams. In this work pressure- and temperature-induced denaturation experiments on a modified cytochrome c protein in a diamond anvil cell were carried out. The determination of the phase transition was possible by the change in the laser-induced fluorescence spectrum. The change in the interactions between chromophore and environment results in a characteristic spectral pattern, confirming d...     »