Insulin-like growth factor binding proteins (IGFBPs) control bioavailability, activity and distribution of IGF-I and –II in the serum. The study reported in this thesis employed techniques of nuclear magnetic resonance and X-ray crystallography to gain a more detailed understanding of the IGFBPs domain organization and structural requirements for binding to IGFs. This thesis presents structures of binary complexes between IGF-I and two amino-terminal domain constructs of IGFBP-4 and a model of the ternary complex of IGF-I, NBP-4 and the carboxyl-terminal domain.     «

Insulin-like growth factor binding proteins (IGFBPs) control bioavailability, activity and distribution of IGF-I and –II in the serum. The study reported in this thesis employed techniques of nuclear magnetic resonance and X-ray crystallography to gain a more detailed understanding of the IGFBPs domain organization and structural requirements for binding to IGFs. This thesis presents structures of binary complexes between IGF-I and two amino-terminal domain constructs of IGFBP-4 and a model of t...     »

IGFBPs (Insulin-like growth factor binding proteins) kontrollieren die Bioverfügbarkeit, Aktivität und Verteilung von IGF-I und -II im Serum. Diese Doktorarbeit zeigt Strukturen des binären Komplexes zwischen IGF-I und zwei Konstrukten der amino-terminalen Domäne von IGFBP-4 (NBP-4) und ein Modell des ternären Komplexes von IGF-I, NBP-4 und der carboxy-terminalen Domäne (CBP-4). Ein neuer Einblick in die Beteiligung der N-terminalen Domäne von IGFBP an der Hemmung der IGF-IR Aktivität wurde durch NMR und ITC Experimente gewonnen. Das Model des ternären Komplexes erklärt das relative Arrangement der Domänen und IGF und zeigt, dass die C-terminale Domäne, CBP-4, sowohl die N-terminale Domäne als auch IGF-I berührt.     «

IGFBPs (Insulin-like growth factor binding proteins) kontrollieren die Bioverfügbarkeit, Aktivität und Verteilung von IGF-I und -II im Serum. Diese Doktorarbeit zeigt Strukturen des binären Komplexes zwischen IGF-I und zwei Konstrukten der amino-terminalen Domäne von IGFBP-4 (NBP-4) und ein Modell des ternären Komplexes von IGF-I, NBP-4 und der carboxy-terminalen Domäne (CBP-4). Ein neuer Einblick in die Beteiligung der N-terminalen Domäne von IGFBP an der Hemmung der IGF-IR Aktivität wurde durc...     »