AAA-Proteine („ATPases associated with various cellular activities“) kommen in allen Domänen des Lebens vor und sind dort an einer Vielfalt von zellulären Prozessen beteiligt. In dieser Arbeit wurde das Protein VAT, ein archaeales Mitglied dieser Familie und das Homolog zum eukaryontischen p97/VCP/Cdc48, untersucht. Für VAT konnte eine Entfaltungsaktivität von globulärem GFP-Protein gezeigt werden, die durch die N-Domäne von VAT reguliert wird. Durch intensive Mutagenesestudien an katalytischen ATP-Bindungs- und ATP-Hydrolyseresten wurde eine intramolekulare Kommunikation zwischen den beiden ATPase-Domänen, D1 und D2, gefunden. Beide Domänen konnten sowohl ATP hydrolysieren als auch GFP entfalten. Zusätzlich konnten aromatische und/oder hydrophobe Reste in den Porenregionen von D1 und D2 identifiziert werden, die an der Substratentfaltung, wahrscheinlich über einen Translokationsmechanismus durch die zentrale Pore von VAT, beteiligt sind.     «

AAA-Proteine („ATPases associated with various cellular activities“) kommen in allen Domänen des Lebens vor und sind dort an einer Vielfalt von zellulären Prozessen beteiligt. In dieser Arbeit wurde das Protein VAT, ein archaeales Mitglied dieser Familie und das Homolog zum eukaryontischen p97/VCP/Cdc48, untersucht. Für VAT konnte eine Entfaltungsaktivität von globulärem GFP-Protein gezeigt werden, die durch die N-Domäne von VAT reguliert wird. Durch intensive Mutagenesestudien an katalytischen...     »

AAA proteins („ATPases associated with various cellular activities“) are distributed in all domains of life and are involved in an ample variety of cellular processes. The present work describes the protein VAT, an archaeal member of this family and the homolog of the eukaryotic p97/VCP/Cdc48. For VAT an unfolding activity of the globular GFP protein has been shown, which is regulated by the N domain of VAT. Performing intensive mutagenesis studies on catalytic ATP binding and hydrolysing residues, an intramolecular communication between the two ATPase domains, D1 and D2, has been found. Both domains were able to hydrolyse ATP and to unfold GFP. Additionally, aromatic and/or hydrophobic residues in the pore region of D1 and D2 have been identified, which are involved in substrate unfolding, probably via a translocation through the central pore of VAT.     «

AAA proteins („ATPases associated with various cellular activities“) are distributed in all domains of life and are involved in an ample variety of cellular processes. The present work describes the protein VAT, an archaeal member of this family and the homolog of the eukaryotic p97/VCP/Cdc48. For VAT an unfolding activity of the globular GFP protein has been shown, which is regulated by the N domain of VAT. Performing intensive mutagenesis studies on catalytic ATP binding and hydrolysing residu...     »