The crystal structure of the Quinoline 2-Oxidoreductase (Qor), a member of the molybdenum hydroxylase family, was solved at 1.8 Å resolution. Still controversial for molybdenum hydroxylases is the nature of the molybdenum apical ligand. In Qor the sulfido-ligand was found in the equatorial position while the oxo-ligand occupied the apical position. In addition, structural studies were carried out on two Nus family proteins. These resulted in the crystal structures of the transcription factors NusB from Thermotoga maritima and the complex of NusA from E. coli with the binding domain of phage λ protein N. A fragment of the λN protein (residues 34-47) is in complex with two molecules of the first acidic repeat AR1 of NusA. Mutational analysis showed that only one of the observed AR1-λN contacts is biologically significant. λN recruits NusA to antitermination complexes by binding to its C-terminal extension and serves as a scaffold to closely appose NusA and the mRNA.     «

The crystal structure of the Quinoline 2-Oxidoreductase (Qor), a member of the molybdenum hydroxylase family, was solved at 1.8 Å resolution. Still controversial for molybdenum hydroxylases is the nature of the molybdenum apical ligand. In Qor the sulfido-ligand was found in the equatorial position while the oxo-ligand occupied the apical position. In addition, structural studies were carried out on two Nus family proteins. These resulted in the crystal structures of the transcription factors Nu...     »

Die Kristallstruktur von Chinolin-2-oxidoreduktase (Qor) aus der Molybdänhydroxylase-Familie wurde mit hoher Auflösung aufgeklärt. Eine Aufgabe bestand darin, die Natur des apikalen Molybdänliganden zu untersuchen. Dabei wurde für Qor der Sulfidoligand in äquatorialer Position, dagegen der Oxoligand in apikaler Stellung gefunden. Darüber hinaus wurden strukturelle Studien an zwei Proteinen der Nus-Familie durchgeführt. Diese führten zur Aufklärung der Kristallstrukturen des Transkriptionsfaktors NusB aus Thermotoga maritima und des Komplexes von E. coli NusA mit der Protein N-Bindungsdomäne des Phagen λ. Ein Fragment des λN-Proteins (Reste 34-47) war mit zwei Molekülen der ersten Wiederholungssequenz AR1 von NusA komplexiert. Eine Mutationsanalyse zeigte, dass nur einer der beobachteten AR1-λN-Kontakte biologische Bedeutung hat. λN führt NusA an Antiterminationskomplexe heran, indem es an dessen C-terminalen Ausläufer bindet und als Gerüst für die Anlagerung von NusA an die mRNA dient.     «

Die Kristallstruktur von Chinolin-2-oxidoreduktase (Qor) aus der Molybdänhydroxylase-Familie wurde mit hoher Auflösung aufgeklärt. Eine Aufgabe bestand darin, die Natur des apikalen Molybdänliganden zu untersuchen. Dabei wurde für Qor der Sulfidoligand in äquatorialer Position, dagegen der Oxoligand in apikaler Stellung gefunden. Darüber hinaus wurden strukturelle Studien an zwei Proteinen der Nus-Familie durchgeführt. Diese führten zur Aufklärung der Kristallstrukturen des Transkriptionsfaktors...     »