Die Lon-Protease aus dem Archaebakterium Thermoplasma acidophilum (TaLon) besteht aus einer N-terminalen AAA+-Domäne und einer C-terminalen Lon-Protease-Domäne. Die AAA+-Domäne wird von einer Transmembrandomäne unterbrochen. Die Membranlokalisation von TaLon wurde in Thermoplasma acidophilum und nach rekombinanter Expression in E. coli bestätigt. Die rekombinante Lon-Protease wurde aus E.-coli-Membranen solubilisiert und als hochmolekularer Komplex gereinigt. TaLon zeigte ATP-abhängige proteolytische Aktivität und konnte in Gegenwart von ATP Proteinsubstrate entfalten und in prozessiver Art und Weise abbauen. Über ortspezifische Mutagenese wurden die konservierten AAA+-Motive auf ihre Funktion in der intramolekularen Regulation von TaLon untersucht.     «

Die Lon-Protease aus dem Archaebakterium Thermoplasma acidophilum (TaLon) besteht aus einer N-terminalen AAA+-Domäne und einer C-terminalen Lon-Protease-Domäne. Die AAA+-Domäne wird von einer Transmembrandomäne unterbrochen. Die Membranlokalisation von TaLon wurde in Thermoplasma acidophilum und nach rekombinanter Expression in E. coli bestätigt. Die rekombinante Lon-Protease wurde aus E.-coli-Membranen solubilisiert und als hochmolekularer Komplex gereinigt. TaLon zeigte ATP-abhängige proteolyt...     »

The protease from the archaeon Thermoplasma acidophilum (TaLon) is composed of an N-terminal AAA+ domain and a C-terminal Lon protease domain. The AAA+ domain is interrupted by a transmembrane domain. TaLon was found to be membrane-localised in Thermoplasma acidophilum and when over-expressed in E. coli. Recombinant TaLon was solubilised from E. coli membranes and purified as homooligomeric complex. TaLon displayed nucleotide-independent peptidase, ATP-dependent protease and a robust unfoldase activity. Mutagensis of conserved AAA+ residues revealed insights into the intramolecular regulation of TaLon.     «

The protease from the archaeon Thermoplasma acidophilum (TaLon) is composed of an N-terminal AAA+ domain and a C-terminal Lon protease domain. The AAA+ domain is interrupted by a transmembrane domain. TaLon was found to be membrane-localised in Thermoplasma acidophilum and when over-expressed in E. coli. Recombinant TaLon was solubilised from E. coli membranes and purified as homooligomeric complex. TaLon displayed nucleotide-independent peptidase, ATP-dependent protease and a robust unfoldase a...     »