Um die Funktion von Proteinen zu studieren ist eine kinetische Beschreibung von korrelierten Prozessen notwendig, wie z.B. konformationelle Änderungen und das Binden eines Interaktionspartners.
Zu diesem Zweck wurde eine Methode zur Analyse von Dreifarben-Einzelmolekül FRET Daten mittels Hidden Markov Modellen entwickelt. Dies erlaubt die zuverlässige Bestimmung von kinetischen Zustandsmodellen und eine quantitative Fehlerabschätzung.
Die Methode wurde auf das Hitzeschockprotein Hsp90 angewendet und dadurch konnte, unter anderem, eine bisher verborgene Kooperativität zwischen den beiden Nukleotidbindetaschen von Hsp90 aufgedeckt werden.
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Um die Funktion von Proteinen zu studieren ist eine kinetische Beschreibung von korrelierten Prozessen notwendig, wie z.B. konformationelle Änderungen und das Binden eines Interaktionspartners.
Zu diesem Zweck wurde eine Methode zur Analyse von Dreifarben-Einzelmolekül FRET Daten mittels Hidden Markov Modellen entwickelt. Dies erlaubt die zuverlässige Bestimmung von kinetischen Zustandsmodellen und eine quantitative Fehlerabschätzung.
Die Methode wurde auf das Hitzeschockprotein Hsp90 angewend...
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