Conformational changes and dynamics of enzymes are often critical steps in their function as biocatalysts. To study the conformational change of the enzyme adenylate kinase on the single molecule level, a high-resolution optical trap was built in the frame of this work. Using the optical trap, the correlation between binding of an inhibitor and closing of the enzyme was investigated. Furthermore, it was possible to determine the binding affinity of substrates and their effect on the conformation of the enzyme. Overall, the presented research shows that it is possible to observe and manipulate conformational transitions between different native states of enzymes on the nanometer scale using single molecule force spectroscopy.     «

Conformational changes and dynamics of enzymes are often critical steps in their function as biocatalysts. To study the conformational change of the enzyme adenylate kinase on the single molecule level, a high-resolution optical trap was built in the frame of this work. Using the optical trap, the correlation between binding of an inhibitor and closing of the enzyme was investigated. Furthermore, it was possible to determine the binding affinity of substrates and their effect on the conformatio...     »

Die Funktion der Enzyme als Katalysatoren biochemischer Reaktionen wird oft durch deren Konformationsänderungen bestimmt. Um die Konformationsänderungen des Enzyms Adenylatkinase zu untersuchen, wurde im Rahmen dieser Arbeit eine hochauflösende optische Falle gebaut. Mit Hilfe dieser optischen Falle konnte der Zusammenhang zwischen der Bindung eines Inhibitors und dem Schließen des Enzyms untersucht werden. Auch die Bindungsaffinitäten verschiedener Substrate und deren Einfluss auf die Konformation des Enzyms konnten bestimmt werden. Zusammengefasst zeigt die hier vorgestellte Arbeit, dass es mit Einzelmolekül-Kraftspektroskopie möglich ist, Konformationsänderungen im Nanometer Bereich zwischen verschiedenen nativen Zuständen von Enzymen zu beobachten und zu beeinflussen.     «

Die Funktion der Enzyme als Katalysatoren biochemischer Reaktionen wird oft durch deren Konformationsänderungen bestimmt. Um die Konformationsänderungen des Enzyms Adenylatkinase zu untersuchen, wurde im Rahmen dieser Arbeit eine hochauflösende optische Falle gebaut. Mit Hilfe dieser optischen Falle konnte der Zusammenhang zwischen der Bindung eines Inhibitors und dem Schließen des Enzyms untersucht werden. Auch die Bindungsaffinitäten verschiedener Substrate und deren Einfluss auf die Konformat...     »