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- Originaltitel:
- Single-molecule force spectroscopy study of the glucocorticoid receptor ligand binding domain
- Originaluntertitel:
- Hsp70/Hsp40 chaperone interaction, Hormone binding
- Übersetzter Titel:
- Einzelmolekül-Kraftspektroskopiestudie der Ligandenbindungsdomäne des Glukokortikoidrezeptors
- Übersetzter Untertitel:
- Hsp70/Hsp40 Chaperone Interaktion, Hormonbindung
- Autor:
- Mößmer, Patrick
- Jahr:
- 2022
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- Fakultät für Physik
- Betreuer:
- Rief, Matthias (Prof. Dr.)
- Gutachter:
- Rief, Matthias (Prof. Dr.); Dietz, Hendrik (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- PHY Physik
- Stichworte:
- optical tweezers, single-molecule, protein folding, Hsp70, chaperones, glucocorticoid receptor
- Übersetzte Stichworte:
- optische Pinzette, Einzelmolekül, Proteinfaltung, Hsp70, Chaperone, Glukokortikoidrezeptor
- TU-Systematik:
- PHY 000
- Kurzfassung:
- In this dissertation, single-molecule force spectroscopy with optical tweezers was used to investigate several aspects of the glucocorticoid receptor’s (GR) cycle as a transcription factor. First, the protein folding and hormone binding of the GR’s ligand binding domain (GR-LBD) was examined. Afterwards, the interaction between the GR-LBD and the Hsp70/40 system of molecular chaperones was explored. It was observed in real-time how Hsp70/40 unfolds the entire GR-LBD in a stepwise manner.
- Übersetzte Kurzfassung:
- In dieser Dissertation wurde Einzelmolekül-Kraftspektroskopie mit einer optischen Pinzette angewandt, um diverse Aspekte des Kreislaufs des Glucocorticoidrezeptors (GR) in seiner Rolle als Transkriptionsfaktor zu untersuchen. Zunächst wurde die Proteinfaltung und Hormonbinding der Ligandenbindungsdomäne des GR (GR-LBD) erforscht. Im Anschluss daran wurde die Interaktion zwischen der GR-LBD und dem Hsp70/40 System molekularer Chaperone untersucht. Es wurde in Echtzeit beobachtet, wie Hsp70/40 die... »
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1649363
- Eingereicht am:
- 16.03.2022
- Mündliche Prüfung:
- 06.07.2022
- Dateigröße:
- 55301795 bytes
- Seiten:
- 144
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20220706-1649363-1-1
- Letzte Änderung:
- 23.08.2022
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