The Legionella enzyme DrrA regulates Rab1b function and signaling via its GEF and AMPylation activities. Although the molecular mechanism of GEF action is well studied, the molecular mechanism underlying AMPylation by DrrA is poorly characterized. By using thiol-reactive nucleotide derivatives, I not only successfully characterized two biochemically distinct DrrA:Rab complexes, but also found that DrrA AMPylation activity is allosterically regulated by active Rab1b, which represents a yet unprecedented mechanism, which could shed light on other AMPylation enzymes.     «

The Legionella enzyme DrrA regulates Rab1b function and signaling via its GEF and AMPylation activities. Although the molecular mechanism of GEF action is well studied, the molecular mechanism underlying AMPylation by DrrA is poorly characterized. By using thiol-reactive nucleotide derivatives, I not only successfully characterized two biochemically distinct DrrA:Rab complexes, but also found that DrrA AMPylation activity is allosterically regulated by active Rab1b, which represents a yet unprec...     »

Das Legionella-Enzym DrrA reguliert die Funktion und Signalgebung von Rab1b über seine GEF- und AMPylierungsaktivitäten. Der molekulare Mechanismus, der der AMPylierung durch DrrA zugrunde liegt, ist schlecht charakterisiert. Durch die Verwendung thiol-reaktiver Nukleotid-Derivate konnte ich zwei biochemisch unterschiedliche DrrA:Rab-Komplexe erfolgreich charakterisieren, und zeigen, dass die AMPylierungsaktivität von DrrA allosterisch durch Rab1b:GTP reguliert wird, was einen neuartigen Mechanismus in der Regulation von AMP Transferasen, darstellt.      «

Das Legionella-Enzym DrrA reguliert die Funktion und Signalgebung von Rab1b über seine GEF- und AMPylierungsaktivitäten. Der molekulare Mechanismus, der der AMPylierung durch DrrA zugrunde liegt, ist schlecht charakterisiert. Durch die Verwendung thiol-reaktiver Nukleotid-Derivate konnte ich zwei biochemisch unterschiedliche DrrA:Rab-Komplexe erfolgreich charakterisieren, und zeigen, dass die AMPylierungsaktivität von DrrA allosterisch durch Rab1b:GTP reguliert wird, was einen neuartigen Mechani...     »